Allgemeine Merkmale (Struktur, Klassifikation, Nomenklatur, Isomerie).

Die Hauptstruktureinheit von Proteinen sind a-Aminosäuren. In der Natur kommen etwa 300 Aminosäuren vor. 20 verschiedene a-Aminosäuren wurden in Proteinen gefunden (eine davon, Prolin, nicht). Amino-, A imino Säure). Alle anderen Aminosäuren liegen in freiem Zustand oder als Teil kurzer Peptide oder Komplexe mit anderen organischen Substanzen vor.

a-Aminosäuren sind Derivate von Carbonsäuren, bei denen ein Wasserstoffatom durch eine Aminogruppe (–NH2) am a-Kohlenstoffatom ersetzt ist, zum Beispiel:

Aminosäuren unterscheiden sich in der Struktur und den Eigenschaften des Rests R. Der Rest kann Fettsäurereste, aromatische Ringe und Heterocyclen darstellen. Dadurch ist jede Aminosäure mit spezifischen Eigenschaften ausgestattet, die die chemischen, physikalischen Eigenschaften und physiologischen Funktionen von Proteinen im Körper bestimmen.

Den Aminosäureresten ist es zu verdanken, dass Proteine ​​eine Reihe einzigartiger Funktionen haben, die für andere Biopolymere nicht charakteristisch sind, und eine chemische Individualität aufweisen.

Aminosäuren mit der b- oder g-Position der Aminogruppe kommen in lebenden Organismen deutlich seltener vor, zum Beispiel:

Klassifizierung und Nomenklatur von Aminosäuren.

Es gibt verschiedene Arten der Klassifizierung von Aminosäuren, aus denen Proteine ​​bestehen.

A) Eine der Klassifizierungen basiert auf der chemischen Struktur von Aminosäureresten. Aminosäuren werden unterschieden:

1. Aliphatisch – Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin:

2. Hydroxylhaltig – Serin, Threonin:

4. Aromatisch – Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan:

5. Mit anionenbildenden Gruppen in den Seitenketten – Asparaginsäure und Glutaminsäure:

6. und Amide von Asparaginsäure und Glutaminsäure – Asparagin, Glutamin.

7. Die wichtigsten sind Arginin, Histidin und Lysin.

8. Iminosäure – Prolin

B) Die zweite Art der Klassifizierung basiert auf der Polarität der R-Gruppen von Aminosäuren.

Unterscheiden polar und unpolar Aminosäuren. Unpolare Radikale haben unpolare C-C-, C-H-Bindungen; es gibt acht solcher Aminosäuren: Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Prolin.

Alle anderen Aminosäuren sind zum Polar(In der R-Gruppe gibt es polare Bindungen C–O, C–N, –OH, S–H). Je mehr Aminosäuren mit polaren Gruppen ein Protein enthält, desto höher ist seine Reaktivität. Die Funktionen eines Proteins hängen maßgeblich von seiner Reaktivität ab. Enzyme zeichnen sich durch eine besonders große Anzahl polarer Gruppen aus. Und umgekehrt sind in einem Protein wie Keratin (Haare, Nägel) nur sehr wenige davon enthalten.

B) Aminosäuren werden auch anhand der ionischen Eigenschaften der R-Gruppen klassifiziert(Tabelle 1).

Sauer(bei pH = 7 kann die R-Gruppe eine negative Ladung tragen) das sind Asparaginsäure, Glutaminsäure, Cystein und Tyrosin.

Basic(bei pH=7 kann die R-Gruppe eine positive Ladung tragen) – das sind Arginin, Lysin, Histidin.

Alle anderen Aminosäuren gehören dazu neutral (Gruppe R ist ungeladen).

Tabelle 1 – Klassifizierung der Aminosäuren nach Polarität
R-Gruppe.

3. Negativ geladen
R-Gruppen

Asparaginsäure

Glutaminsäure

4. Positiv geladen
R-Gruppen

Histidin

GLy ALA VaL Leu Lie Pro Phe Trp Ser Thr Cys Met Asn GLn Tyr Asp GLy Lys Arg His G A V L I P F W S T C M N Q Y D E K R N Gli Ala Val Ley Ile Pro Fen Trp Ser Tre Cis Met Asn Gln Tir Asp Glu Liz Arg Gis 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

G) Aminosäuren werden nach der Anzahl der Amin- und Carboxylgruppen eingeteilt:

– zu Monoaminmonocarbonsäure enthält eine Carboxyl- und eine Aminogruppe;

– Monoaminodicarbonsäure(zwei Carboxyl- und eine Aminogruppe);

– Diaminomonocarbonsäure(zwei Amino- und eine Carboxylgruppe).

E) Entsprechend ihrer Fähigkeit, im menschlichen und tierischen Körper synthetisiert zu werden, werden alle Aminosäuren unterteilt:

– zu austauschbaren,

– unersetzlich,

– teilweise unersetzlich.

Essentielle Aminosäuren können im menschlichen Körper und bei Tieren nicht synthetisiert werden, sie müssen mit der Nahrung zugeführt werden. Es gibt acht absolut essentielle Aminosäuren: Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Tryptophan, Methionin, Lysin, Phenylalanin.

Teilweise essentiell – werden im Körper synthetisiert, jedoch in unzureichenden Mengen, sodass sie teilweise mit der Nahrung zugeführt werden müssen. Diese Aminosäuren sind Arganin, Histidin, Tyrosin.

Nichtessentielle Aminosäuren werden im menschlichen Körper in ausreichenden Mengen aus anderen Verbindungen synthetisiert. Pflanzen können alle Aminosäuren synthetisieren.

Isomerie

In den Molekülen aller natürlichen Aminosäuren (mit Ausnahme von Glycin) sind am a-Kohlenstoffatom alle vier Valenzbindungen mit verschiedenen Substituenten besetzt; ein solches Kohlenstoffatom ist asymmetrisch und wird als bezeichnet chirales Atom. Infolgedessen haben Lösungen von Aminosäuren optische Aktivität – sie drehen die Ebene des linear polarisierten Lichts. Die Zahl der möglichen Stereoisomere beträgt genau 2n, wobei n die Zahl der asymmetrischen Kohlenstoffatome ist. Für Glycin ist n = 0, für Threonin ist n = 2. Alle anderen 17 Proteinaminosäuren enthalten ein asymmetrisches Kohlenstoffatom und können in Form von zwei optischen Isomeren vorliegen.

Als Maßstab bei der Bestimmung L Und D- Aminosäurekonfigurationen, es wird die Konfiguration von Stereoisomeren von Glycerinaldehyd verwendet.

Die Position der NH 2 -Gruppe auf der linken Seite in der Fischer-Projektionsformel entspricht L-Konfigurationen und rechts – D-Konfigurationen.

Es ist zu beachten, dass die Buchstaben L Und D bedeuten, zu welcher Substanz ein Stoff in seiner stereochemischen Konfiguration gehört L oder D Reihe, unabhängig von der Drehrichtung.

Zusätzlich zu den 20 Standard-Aminosäuren, die in fast allen Proteinen vorkommen, gibt es auch Nicht-Standard-Aminosäuren, die nur in einigen Arten von Proteinen Bestandteil sind – diese Aminosäuren werden auch genannt geändert(Hydroxyprolin und Hydroxylysin).

Empfangsmethoden

– Aminosäuren sind von äußerst großer physiologischer Bedeutung. Proteine ​​und Polypeptide werden aus Aminosäureresten aufgebaut.

Bei der Hydrolyse von Proteinen Tierische und pflanzliche Organismen produzieren Aminosäuren.

Synthetische Methoden zur Gewinnung von Aminosäuren:

– Die Wirkung von Ammoniak auf halogenierte Säuren

– Es werden α-Aminosäuren gewonnen die Wirkung von Ammoniak auf Oxynitrile

Die Berücksichtigung der Rolle einzelner Aminosäuren ist aus der modernen Proteinernährung nicht mehr wegzudenken. Auch bei einer insgesamt positiven Proteinbilanz kann es im Körper des Tieres zu einem Proteinmangel kommen. Dies liegt daran, dass die Aufnahme einzelner Aminosäuren miteinander verknüpft ist; ein Mangel oder Überschuss einer Aminosäure kann zu einem Mangel einer anderen führen.
Einige Aminosäuren werden im menschlichen und tierischen Körper nicht synthetisiert. Sie werden als unersetzlich bezeichnet. Es gibt nur zehn solcher Aminosäuren. Vier davon sind kritisch (limitierend) – sie schränken am häufigsten das Wachstum und die Entwicklung von Tieren ein.
In der Ernährung von Geflügel sind die wichtigsten limitierenden Aminosäuren Methionin und Cystin, in der Ernährung von Schweinen Lysin. Der Körper muss eine ausreichende Menge der wichtigsten limitierenden Säure mit der Nahrung aufnehmen, damit andere Aminosäuren effektiv für die Proteinsynthese genutzt werden können.

Dieses Prinzip wird durch das „Liebig-Fass“ veranschaulicht, bei dem der Füllstand des Fasses den Grad der Proteinsynthese im Körper des Tieres darstellt. Das kürzeste Brett in einem Fass „schränkt“ die Fähigkeit ein, Flüssigkeit darin zu halten. Wird diese Platte ausgefahren, erhöht sich das im Fass gehaltene Flüssigkeitsvolumen bis zur Höhe der zweiten Begrenzungsplatte.
Der wichtigste Faktor für die Produktivität eines Tieres ist das Gleichgewicht der enthaltenen Aminosäuren entsprechend den physiologischen Bedürfnissen. Zahlreiche Studien haben gezeigt, dass bei Schweinen je nach Rasse und Geschlecht der Bedarf an Aminosäuren quantitativ unterschiedlich ist. Aber das Verhältnis der essentiellen Aminosäuren für die Synthese von 1 g Protein ist das gleiche. Dieses Verhältnis von essentiellen Aminosäuren zu Lysin als der wichtigsten limitierenden Aminosäure wird als „ideales Protein“ oder „ideales Aminosäureprofil“ bezeichnet. (

Lysin

ist Bestandteil fast aller Proteine ​​tierischen, pflanzlichen und mikrobiellen Ursprungs, Getreideproteine ​​sind jedoch arm an Lysin.

• Lysin reguliert die Fortpflanzungsfunktion; sein Mangel stört die Bildung von Spermien und Eizellen.
• Notwendig für das Wachstum junger Tiere und die Bildung von Gewebeproteinen. Lysin ist an der Synthese von Nukleoproteinen, Chromoproteinen (Hämoglobin) beteiligt und reguliert dadurch die Pigmentierung von Tierfellen. Reguliert die Menge an Proteinabbauprodukten in Geweben und Organen.
• Fördert die Kalziumaufnahme
• Beteiligt sich an der funktionellen Aktivität des Nerven- und Hormonsystems, reguliert den Stoffwechsel von Proteinen und Kohlenhydraten. Bei der Reaktion mit Kohlenhydraten wird Lysin jedoch für die Absorption unzugänglich.
• Lysin ist der Ausgangsstoff für die Bildung von Carnitin, das eine wichtige Rolle im Fettstoffwechsel spielt.

Methionin und Cystin schwefelhaltige Aminosäuren. In diesem Fall kann Methionin in Cystin umgewandelt werden, sodass diese Aminosäuren zusammen rationiert werden und bei einem Mangel Methioninpräparate in die Ernährung aufgenommen werden. Beide Aminosäuren sind an der Bildung von Hautderivaten beteiligt – Haare, Federn; Zusammen mit Vitamin E regulieren sie den Abtransport von überschüssigem Fett aus der Leber und sind für das Wachstum und die Vermehrung von Zellen und roten Blutkörperchen notwendig. Bei einem Mangel an Methionin ist Cystin inaktiv. Ein erheblicher Überschuss an Methionin in der Nahrung sollte jedoch nicht zugelassen werden.

Methionin

fördert die Fettablagerung in den Muskeln, ist für die Bildung neuer organischer Verbindungen Cholin (Vitamin B4), Kreatin, Adrenalin, Niacin (Vitamin B5) usw. notwendig.
Ein Mangel an Methionin in der Nahrung führt zu einer Abnahme des Plasmaproteinspiegels (Albumin), verursacht Anämie (der Hämoglobinspiegel im Blut sinkt), während ein gleichzeitiger Mangel an Vitamin E und Selen zur Entwicklung einer Muskeldystrophie beiträgt. Eine unzureichende Methioninmenge in der Nahrung führt zu Wachstumsstörungen bei Jungtieren, Appetitverlust, verringerter Produktivität, erhöhten Futterkosten, Fettleber, eingeschränkter Nierenfunktion, Anämie und Abmagerung.
Überschüssiges Methionin beeinträchtigt die Stickstoffverwertung, verursacht degenerative Veränderungen in Leber, Nieren und Bauchspeicheldrüse und erhöht den Bedarf an Arginin und Glycin. Bei einem großen Methioninüberschuss wird ein Ungleichgewicht beobachtet (das Gleichgewicht der Aminosäuren ist gestört, was auf starken Abweichungen vom optimalen Verhältnis der essentiellen Aminosäuren in der Nahrung beruht), das mit Stoffwechselstörungen und einer Hemmung der Wachstumsrate einhergeht bei Jungtieren.
Cystin ist eine schwefelhaltige Aminosäure, austauschbar mit Methionin, beteiligt sich an Redoxprozessen, dem Stoffwechsel von Proteinen, Kohlenhydraten und Gallensäuren, fördert die Bildung von Substanzen, die Darmgifte neutralisieren, aktiviert Insulin, zusammen mit Tryptophan ist Cystin an der Synthese beteiligt In der Leber werden Gallensäuren produziert, die für die Absorption von Fettverdauungsprodukten aus dem Darm notwendig sind und für die Synthese von Glutathion verwendet werden. Cystin hat die Fähigkeit, ultraviolette Strahlen zu absorbieren. Bei einem Mangel an Cystin kommt es zu Leberzirrhose, verzögertem Befiedern und Federwachstum bei jungen Vögeln, Brüchigkeit und Verlust (Zupfen) von Federn bei erwachsenen Vögeln sowie einer verminderten Widerstandsfähigkeit gegen Infektionskrankheiten.

Tryptophan

bestimmt die physiologische Aktivität von Enzymen des Verdauungstrakts, oxidativen Enzymen in Zellen und einer Reihe von Hormonen, beteiligt sich an der Erneuerung von Blutplasmaproteinen, bestimmt die normale Funktion des endokrinen und hämatopoetischen Apparats, des Fortpflanzungssystems und der Synthese von Gammaglobulinen , Hämoglobin, Nikotinsäure, Augenpurpur usw. Bei einem Mangel an Tryptophan in der Nahrung verlangsamt sich das Wachstum junger Tiere, die Eierproduktion von Legehennen nimmt ab, die Futterkosten für die Produktion steigen, das endokrine System und die Gonaden verkümmern , Blindheit tritt auf, es entwickelt sich eine Anämie (die Anzahl der roten Blutkörperchen und der Hämoglobinspiegel im Blut nehmen ab), die Widerstands- und Immuneigenschaften des Körpers, die Befruchtung und die Brutfähigkeit von Eiern nehmen ab. Bei Schweinen, die mit einer Tryptophan-armen Diät gefüttert werden, nimmt die Futteraufnahme ab, es kommt zu einem gestörten Appetit, die Borsten werden gröber und abgemagert und es kommt zu einer Fettleber. Ein Mangel an dieser Aminosäure führt außerdem zu Sterilität, erhöhter Erregbarkeit, Krämpfen, Kataraktbildung, negativer Stickstoffbilanz und Verlust des Lebendgewichts. Tryptophan verhindert als Vorstufe (Provitamin) der Nikotinsäure die Entwicklung von Pellagra.

Aminosäuren, Proteine ​​und Peptide sind Beispiele für die unten beschriebenen Verbindungen. Viele biologisch aktive Moleküle enthalten mehrere chemisch unterschiedliche funktionelle Gruppen, die miteinander und mit den funktionellen Gruppen des anderen interagieren können.

Aminosäuren.

Aminosäuren- organische bifunktionelle Verbindungen, die eine Carboxylgruppe enthalten - UNS, und die Aminogruppe ist N.H. 2 .

Separate α Und β - Aminosäuren:

Meistens in der Natur zu finden α -Säuren. Proteine ​​enthalten 19 Aminosäuren und eine Iminosäure ( C 5 H 9NEIN 2 ):

Das einfachste Aminosäure- Glycin. Die übrigen Aminosäuren lassen sich in folgende Hauptgruppen einteilen:

1) Homologe von Glycin – Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin.

Gewinnung von Aminosäuren.

Chemische Eigenschaften von Aminosäuren.

Aminosäuren- das sind amphotere Verbindungen, weil enthalten 2 entgegengesetzte funktionelle Gruppen – eine Aminogruppe und eine Hydroxylgruppe. Daher reagieren sie sowohl mit Säuren als auch mit Laugen:

Die Säure-Base-Umwandlung kann wie folgt dargestellt werden:

Leonid Ostapenko

Hormonelle Zusammenhänge

Es zeigt sich, dass verzweigtkettige Aminosäuren nicht nur zentrale Ermüdung und Muskelabbau verhindern können, sondern auch ungünstige hormonelle Schwankungen durch intensives Training verhindern können.

Beispielsweise kann Leucin allein die Freisetzung und/oder Aktivierung von Wachstumshormonen, Somatomedinen und Insulin stimulieren. Dies hat eine direkte anabole und antikatabole Wirkung auf den Muskel.

In Studien aus dem Jahr 1992 (European Journal of Applied Physiology, 64: 272) versorgten Forscher Testsportler mit einem kommerziellen Nahrungsergänzungsmittel, das 5,14 Gramm Leucin, 2,57 Gramm Isoleucin und 2,57 Gramm Valin enthielt (Verhältnis 2:1:1). . Zusätzlich zu BCAAs enthielt dieses Produkt 12 Gramm Milchproteine, 20 Gramm Fruktose, 8,8 Gramm andere Kohlenhydrate und 1,08 Gramm Fett.

Ziel der Wissenschaftler war es herauszufinden, ob eine BCAA-Supplementierung die hormonelle Reaktion ihrer Probanden (männliche Marathonläufer) beim Laufen mit konstanter Geschwindigkeit beeinflussen kann. Um saubere Ergebnisse zu gewährleisten, fasteten die Sportler 12 Stunden vor dem Test und nahmen ihre BCAA-Mischungen 90 Minuten vor dem Testlauf ein.

Die Ergebnisse der Experimente zeigten, dass einige Probanden innerhalb weniger Stunden nach dem Verzehr der Mischung einen deutlichen Anstieg der BCAA in ihrem Blut verspürten. Die Forscher kamen zu dem Schluss, dass BCAAs zuverlässig eine antikatabole Wirkung haben könnten, da das Testosteron-zu-Cortisol-Verhältnis – ein wichtiger Indikator für den anabolen Status – verbessert wurde. Sie wissen, dass Cortisol ein starkes katabolisches Hormon ist, dessen erhöhter Spiegel im Körper Ihre hart erarbeiteten Muskeln buchstäblich „verschlingt“.

In einer anderen Studie (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) gaben Forscher sechzehn Kletterern täglich insgesamt 11,52 Gramm BCAA – 5,76 Gramm Leucin, 2,88 Gramm Isoleucin und 2,88 Gramm Valin. Die Ergebnisse des Experiments bestätigten hervorragend, dass die Nahrungsergänzung mit BCAA dazu beitrug, Muskelschwund zu verhindern, als diese 16 Personen die anstrengende Wanderung durch die peruanischen Anden unternahmen.

Ehrlich gesagt, Sie werden all diese Turnschuhe, Marathonläufer und Bergsteiger wirklich beneiden – alle Wissenschaftler studieren sie, und nur der unglückliche Bodybuilder ist gezwungen, auf eigene Gefahr und Gefahr völlig undenkbare Kombinationen von allem, was möglich wäre, in sich aufzunehmen Bringen Sie sein geliebtes Ziel zumindest für einen Moment näher – stark und groß zu werden! Aber es scheint, dass wir von Emotionen abgelenkt wurden, und das ist während eines ernsthaften Gesprächs nicht möglich... Kehren wir zu unserem Thema zurück.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass BCAAs eine antikatabole Wirkung haben und daher als Schlüsselfaktor für die Verstärkung der anabolen Stimulation angesehen werden können. Hierzu gibt es einige wissenschaftliche Argumente.

Eines der ernsthaftesten Experimente des amerikanischen Wissenschaftlers Ferrando und seiner Kollegen bei der NASA in Houston, USA, wurde im Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN) hervorgehoben. Bedenken Sie, dass JPEN, die führende Zeitschrift, deren Meinungen von orthodoxen Ernährungswissenschaftlern bedingungslos akzeptiert werden, zahlreiche Artikel über Ernährungstherapie, insbesondere im Zusammenhang mit Aminosäuren, enthält.

In dieser Studie wurde die Wirkung von 11 g BCAA mit der Wirkung von 11 g von drei essentiellen Aminosäuren (Threonin, Histidin und Methionin) auf die Proteinsynthese und den Proteinabbau bei 4 gesunden Männern verglichen. Jedes tägliche Getränk mit diesen BCAAs enthielt außerdem 50 g Kohlenhydrate.

Die Ergebnisse liefern drei wichtige Beobachtungen:

Erste- Eine Nahrungsergänzung mit einer beliebigen Aminosäuremischung erhöhte den Blutspiegel der entsprechenden Aminosäure deutlich (drei- bis vierfach).

Zweite- Die Zugabe von BCAA (jedoch nicht einer anderen Aminosäureformel) erhöhte die intrazelluläre BCAA-Konzentration im Muskel erheblich.

Dritte(jedoch mit der größten Bedeutung) – Die Nahrungsergänzung mit Aminosäuren hemmte den Proteinabbau im gesamten Körper (Proteolyse) erheblich – während BCAA einen größeren Schutz bot als die Formeln mit „essentiellen“ Aminosäuren.

Meiner Meinung nach können wir uns zusammen mit vielen anderen Menschen, die an einem solchen Schutz ihrer Muskeln interessiert sind, über die Ergebnisse dieses Experiments freuen.

Ein Löffel Teer

Man kann nicht immer alles sehr gut haben. Das passiert im Leben nicht. Dies kommt in der Welt der Biochemie nicht vor, insbesondere wenn es um Experimente geht.

Wie wir bereits wissen, führt nervöse Entspannung zu vorzeitiger Müdigkeit während des Trainings. Ein empfohlenes Mittel gegen diese Erkrankung ist die Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren (BCAAs) vor dem Training. Wie oben erwähnt, konkurriert Tryptophan mit anderen Aminosäuren um den Eintritt ins Gehirn und verliert normalerweise gegen große neutrale Aminosäuren wie BCAA. Frühere Untersuchungen haben gezeigt, dass die Einnahme von BCAAs vor dem Training die kombinierte Wirkung von Kohlenhydraten, Insulin und Tryptophan verzögert und dadurch eine unerwünschte Ermüdung des Zentralnervensystems hinauszögert.

Allerdings stellte sich heraus, dass eine aktuelle Studie, die glücklicherweise vorerst an Ratten durchgeführt wurde, dieser Empfehlung widersprach. Eine Gruppe von Ratten, die BCAAs einnahmen, zeigte während des Trainings ein erhebliches Maß an Müdigkeit. Die Wissenschaftler kamen zu dem Schluss, dass BCAAs eine stärkere Insulinfreisetzung als Glukose verursachen, was über zwei Mechanismen zu vorzeitiger Müdigkeit führt: 1) Entfernung von Glukose aus dem Blut durch Insulin; Und 2) Verringerung der Abbau- und Freisetzungsrate des angesammelten Leberglykogens, das zur Aufrechterhaltung eines angemessenen Blutzuckerspiegels erforderlich ist.

Die einzige theoretische Lektion, die man aus dieser Erfahrung lernen kann, ist, dass die Kombination aus hohen Kohlenhydratwerten und hohen BCAA-Werten vor dem Training zu vorzeitiger Ermüdung während des Trainings führen kann, insbesondere bei Trainings, die länger als zwei Stunden dauern. Nach dem Training entwickelt sich diese Situation natürlich in umgekehrter Reihenfolge. Dann benötigen Sie einen starken Insulinschub, um die Muskelproteinsynthese zu fördern. Wenn Sie ein Nahrungsergänzungsmittel wie einen der Metabolic Optimizer einnehmen würden, das reich an Kohlenhydraten und BCAAs ist, müssten Sie es tatsächlich nach dem Training einnehmen, wenn Sie Ihr Energieniveau während des gesamten Trainings hoch halten möchten. Glücklicherweise handelt es sich dabei nur um Annahmen, die überprüft werden müssen, doch inzwischen berichten alle Spitzensportler, die vor und nach dem Training verzweigtkettige Aminosäuren einnehmen, über positive Veränderungen sowohl bei der Energie als auch beim Erhalt der Muskelmasse.

Wie und wann ist BCAA einzunehmen?

Standardempfehlungen für die Einnahme von BCAA sind die Zeiträume unmittelbar vor und nach einer Trainingseinheit. Innerhalb einer halben Stunde vor dem Training ist es sehr sinnvoll, ein paar Kapseln dieser Aminosäuren einzunehmen. Sie decken Sie ab, falls Sie nicht genügend Glykogen in Ihren Muskeln und Ihrer Leber haben, sodass Sie nicht den Preis für den Abbau der wertvollen Aminosäuren zahlen müssen, aus denen Ihre Muskelzellen bestehen.

Natürlich müssen nach dem Training, wenn der Spiegel an Aminosäuren und Glukose im Blut sehr niedrige Werte erreicht, diese sofort ersetzt werden, denn nur durch die Wiederherstellung des Energiepotentials der Zelle können wir erwarten, dass sie mit der Entfaltung plastischer Prozesse beginnt ist Regeneration und Superregeneration kontraktiler Elemente.

Der günstigste Zeitraum für eine solche Vergütung ist die erste halbe Stunde nach dem Unterricht. Nehmen Sie unmittelbar nach dem Training noch ein paar BCAA-Kapseln ein, damit die durch Trägheit fortgeführte erhöhte Geschwindigkeit der Stoffwechselprozesse nicht wertvolle Aminosäuren „verschlingt“, die Muskelzellen aufbauen, um das Energieloch zu beseitigen.

Lee Haney, einer der „Langlebigen“ auf dem Thron von Mr. Olympia zum Beispiel nahm nach schwerem Training eine Mischung aus Valin, Leucin und Isoleucin im Verhältnis 2:2:1 ein, und in absoluten Zahlen wurde dies als 5 Gramm Valin und Leucin und 2,5 Gramm Isoleucin und danach ausgedrückt Beim Aerobic-Training wurde diese Dosierung um die Hälfte reduziert.

Einige Experten schlagen vor, dass der ideale Zeitpunkt für die Einnahme von BCAA-Ergänzungsmitteln unmittelbar nach einer Mahlzeit ist, was Ihnen hilft, Ihren Insulinspiegel hoch zu halten, und unmittelbar nach jedem Training, was den BCAA-Fluss in Ihre ausgehungerten Muskeln beschleunigt, wenn diese sich in einem erschöpften Zustand befinden . Sie sollten jedoch gleichzeitig mit einer Form komplexer Kohlenhydrate eingenommen werden, nicht jedoch mit einfachen Zuckern, die bei der Wiederherstellung des Muskelglykogens unwirksam sind. Auf jeden Fall sollten Sie BCAA niemals auf nüchternen Magen einnehmen – darin sind sich fast alle Forscher und Praktiker einig.

Es gibt noch einige Tricks, ohne deren Kenntnis selbst die stärksten BCAA-Dosierungen Ihnen nicht in die Hände spielen. Bitte bedenken Sie, dass der Hauptgrund für die Aufnahme jeglicher Aminosäuren ein erhöhter Blutzucker- und Insulinspiegel ist. Ohne Zweifel ist Insulin das wichtigste anabole Hormon im Körper. Die Frage ist: Wie lässt sich ein hoher Insulinspiegel am besten mit BCAAs kombinieren?

Stellen Sie zunächst sicher, dass Ihre Ernährung und Ihr Nahrungsergänzungsmittel wichtige Cofaktoren enthalten. Einer der wichtigsten dieser Cofaktoren ist Chrom, und die begehrteste Form dieses Spurenelements ist Chrompicolinat. Chrom erhöht die Wirksamkeit von Insulin, und da Insulin Aminosäuren in Ihre Muskeln transportiert, werden Sie bei der Einnahme von BCAAs bei Chrommangel keine optimalen Ergebnisse erzielen.

Weitere wichtige Cofaktoren sind Zink, ein Insulinregulator, die Vitamine B6 und B12, die für den Proteinstoffwechsel wichtig sind, sowie Biotin. Ein erheblicher Teil dieser Cofaktoren wird aus einer guten, sauberen Ernährung stammen. Dennoch ist es eine gute Idee, auch eine gute Multivitamin- und Multimineralformel einzunehmen, um sicherzustellen, dass Sie nicht genug davon bekommen.

Damit BCAAs effektiv wirken, sollten Sie sich natürlich auf eine umfassende Ergänzung konzentrieren, die alle drei dieser Aminosäuren enthält. Sie müssen alle gleichzeitig vorhanden sein, um eine maximale Aufnahme durch die Muskulatur zu gewährleisten.

Wie viel und von welchen Unternehmen

Die letzte Frage, aber die wichtigste und schwierigste. Niemand weiß, wie viel man nehmen muss; Keines der wissenschaftlichen Experimente, deren Ergebnisse uns bekannt wurden, konnte weder die Zusammenhänge zwischen einzelnen BCAAs in ihrem Komplex noch die Tages- oder Einzeldosierungen nicht nur kategorisch, sondern sogar empfehlend benennen. Jeder der Champions, die an der Werbung für dieses oder jenes Aminosäurepräparat beteiligt sind, behauptet, dass genau das, was er einnahm, das Beste war. Es scheint mir, dass das ganz natürlich ist. Schließlich sind die individuellen Eigenschaften der Verdauung und Assimilation für jeden Menschen so spezifisch, dass einem von Ihnen die Aminosäureformel des Unternehmens am besten helfen wird Twinlab, während der andere von dem Unternehmen begeistert sein wird Weider, und der Dritte wird mit Schaum vor dem Mund beweisen, dass es nichts Besseres gibt als Aminosäuren aus dem Hause Multipower. Das Lustige ist, dass sie alle Recht haben werden, denn die eine oder andere spezifische Aminosäureformel „passt“ perfekt zu den Eigenschaften seines Körpers!

Experimentieren Sie also, Freunde, die Zukunft gehört Ihnen, und teilen Sie uns mit, welche Arzneimittelmarken Sie in welcher Dosierung, zu welcher Tageszeit usw. am wirksamsten fanden. Je mehr wir solche Materialien sammeln können, desto genauer können wir die optimalen Dosierungen und Dosierungsschemata für Bodybuilder bestimmen.

Viel Erfolg bei Ihren Forschungsaktivitäten!

KAPITEL 2. 2.1. PROTEINE

1. Eine neutrale Aminosäure ist:

1) Arginin 4) Asparaginsäure

2) Lysin 5) Histidin

2. Das bipolare Ion einer Monoaminomonocarbonsäure ist geladen:

1) negativ

2) elektrisch neutral

3) positiv

Aminosäure gegeben

H 2 N-CH 2 -(CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH

gehört zur Gruppe der Aminosäuren:

1) hydrophob

2) polar, aber ungeladen

3) positiv geladen

4) negativ geladen

4. Compliance herstellen:

Aminosäurereste Aminosäuren

a) Histidin

a) Histidin

c) Phenylalanin

e) Tryptophan

5. Eine Iminosäure ist:

1) Glycin 4) Serin

2) Cystein 5) Prolin

3) Arginin

6. Aminosäuren, aus denen Proteine ​​bestehen, sind:

1) α-Amino-Derivate von Carbonsäuren

2) β-Amino-Derivate von Carbonsäuren

3) α-Amino-Derivate ungesättigter Carbonsäuren

7. Benennen Sie die Aminosäure:

1. Benennen Sie die Aminosäure:

9.Übereinstimmen:

Aminosäuregruppen

4. Citrullinmonoaminomonocarbonsäure

5. Cystin-Diaminomonocarbonsäure

6. Threoninmonoaminodicarbonsäure

7. Glutamindiaminodicarbonsäure

10. Schwefelhaltige Aminosäure ist:

8. Threonin 4) Tryptophan

9. Tyrosin 5) Methionin

10. Cystein

11. Proteine ​​enthalten keine Aminosäuren:

1) Glutamin 3) Arginin

2) γ-Aminobuttersäure 4) β-Alanin

Säure 4) Threonin

12. Aminosäuren enthalten eine Hydroxygruppe:

1) Alanin 4) Methionin

2) Serin 5) Threonin

3) Cystein

13. Compliance herstellen:

elementarer chemischer Gehalt

Proteinzusammensetzung in Prozent

1) Kohlenstoff a) 21-23

2) Sauerstoff b) 0-3

3) Stickstoff c) 6-7

4) Wasserstoff 5) 50-55

5) Schwefel d) 15-17

14. Die folgende Bindung ist an der Bildung der Tertiärstruktur eines Proteins nicht beteiligt:

1) Wasserstoff

2) Peptid

3) Disulfid

4) hydrophobe Wechselwirkung

15. Das Molekulargewicht des Proteins variiert innerhalb von:

1) 0,5–1,0 2) 1,0–5 3) 6–10.000 kDa

16. Wenn keine Proteindenaturierung auftritt:

1) Verletzungen der Tertiärstruktur

3) Verletzungen der Sekundärstruktur

2) Hydrolyse von Peptidbindungen

4) Dissoziation von Untereinheiten

Spektrophotometrische Methode zur quantitativen Messung

Die Proteinbestimmung basiert auf ihrer Fähigkeit, Licht im UV-Bereich zu absorbieren, wenn:

1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm

Die Aminosäuren Arginin und Lysin bestehen aus

20-30 % Aminosäurezusammensetzung von Proteinen:

1) Albumine 4) Histone

2) Prolamine 5) Proteinoide

3) Globuline

19. Keratin-Haarproteine ​​gehören zur Gruppe:

1) Prolamine 4) Gluteline

2) Protamine 5) Globuline

3) Proteinoide

20. 50 % der Blutplasmaproteine ​​sind:

1) α-Globuline 4) Albumin

2) β-Globuline 5) Präalbumin

3) γ-Globuline

21. Die Kerne eukaryontischer Zellen enthalten hauptsächlich:

1) Protamine 3) Albumine

2) Histone 4) Globuline

22. Zu den Proteoiden gehören:

1) Zein – Maissamenprotein 4) Fibroin – Seidenprotein

2) Albumin – Eiweiß 5) Kollagen – Proteinverbindung

3) Hordein – Protein aus Gerstensamen