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Wo immer wir Leben finden, finden wir es in Verbindung mit einem Proteinkörper. F. Engels Ziel des Unterrichts: Das Wissen über die wichtigsten organischen Substanzen der Zelle anhand der Struktur von Proteinen weiter auszubauen und zu vertiefen, Wissen über die wichtigste Rolle von Proteinen in der organischen Welt zu bilden und das Konzept umzusetzen der Einheit der naturwissenschaftlichen Disziplinen

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Ziele des Unterrichts: a) pädagogisch – Aktualisierung des zum Studium des Themas erforderlichen Wissens; - Schüler in die Struktur von Proteinen einführen; - sie zu einem bewussten Studium der Funktion von Proteinen führen; b) Entwicklung – Entwicklung allgemeiner pädagogischer Fähigkeiten; - Entwicklung der Fähigkeit, Informationen zu analysieren, vorgeschlagene Objekte zu vergleichen, nach verschiedenen Kriterien zu klassifizieren, zu verallgemeinern; analog arbeiten; - Entwicklung des kognitiven Interesses und der kreativen Fähigkeiten; c) Aufklärung – Förderung einer bewussten Einstellung zu einem gesunden Lebensstil; - Erziehung zu einer moralischen Einstellung zum Leben als höchstem Wert; - Bildung von Anpassungsfähigkeiten an die Bedingungen eines sich ständig verändernden Lebens mit Hilfe erworbener Kenntnisse, Fähigkeiten und Fertigkeiten

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Worüber werden wir reden? Gerard Mulder ist ein niederländischer Biochemiker, der 1838 erstmals Proteine entdeckte. Das Wort „Protein“ kommt vom griechischen Wort „proteios“, was „an erster Stelle“ bedeutet.

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Unsere Aufgabe: die chemische Struktur und biologische Rolle von Proteinen herauszufinden. Tatsächlich enthält alles Leben auf der Erde Proteine. Sie machen etwa 50 % des trockenen Körpergewichts aller Organismen aus. Bei Viren liegt der Proteingehalt zwischen 45 und 95 %. In der Zelle von E. coli-Bakterien befinden sich 5.000 Moleküle organischer Verbindungen, davon 3.000 Proteine. Im menschlichen Körper gibt es mehr als 5 Mio. Proteine

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An welche Proteine erinnern Sie sich an die Namen? Wo befinden Sie sich? Albumin Myosin Pepsin Interferon

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Wie ist Protein aufgebaut? Proteine sind komplexe hochmolekulare Naturverbindungen, die aus Aminosäuren aufgebaut sind. H R1 O NH2 – Aminogruppe N – C – C R – Rest H H OH COOH – Carboxylgruppe

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Proteine enthalten 20 verschiedene Aminosäuren (sie werden „Magie“ genannt), daher die große Vielfalt an Proteinen.

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Laborarbeiten Wir arbeiten nach Anleitungskarten. Farbreaktionen auf Proteine: Xanthoprotein; Biuret; Cystein.

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Nennen Sie die Proteinstrukturen und die Arten der chemischen Bindungen, die diesen Strukturen entsprechen

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Wie ist Protein aufgebaut? Die Primärkette ist eine gerade Kette von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zusammengehalten werden. Es ist die Primärstruktur des Proteinmoleküls, die die Eigenschaften der Proteinmoleküle und ihre räumliche Konfiguration bestimmt.

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Wie ist Protein aufgebaut? Unter Sekundärstruktur versteht man die geordnete Faltung einer Polypeptidkette zu einer Spirale. Die Windungen der Helix werden durch Wasserstoffbrückenbindungen verstärkt, die zwischen Carboxylgruppen und Aminogruppen entstehen. Die Tertiärstruktur ist die Anordnung von Polypeptidketten in Kügelchen, die aus der Bildung chemischer Bindungen (Wasserstoff, ionisch, Disulfid) resultiert.

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Wie ist Protein aufgebaut? Die Quartärstruktur ist charakteristisch für komplexe Proteine, deren Moleküle aus zwei oder mehr Kügelchen bestehen. Die Untereinheiten werden durch ionische, hydrophobe und elektrostatische Wechselwirkungen im Molekül gehalten.

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Chemische Eigenschaften von Proteinen Die Proteinhydrolyse reduziert sich auf die Spaltung von Polypeptidbindungen. Denaturierung ist die Zerstörung der natürlichen Struktur eines Proteins unter dem Einfluss von Hitze und chemischen Reagenzien.

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Bei der Denaturierung kommt es sowohl zur vollständigen Zerstörung der Proteinstrukturen als auch zur teilweisen Zerstörung. Wenn die Primärstruktur nicht zerstört wird, spricht man von einer Renaturierung der chemischen Eigenschaften von Proteinen

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Funktionen von Proteinen Strukturell Beteiligen Sie sich an der Bildung zellulärer und extrazellulärer Strukturen: Sie sind Teil von Zellmembranen (Lipoproteine, Glykoproteine), Haaren, Hörnern, Wolle (Keratin), Sehnen, Haut (Kollagen) usw. Motorische kontraktile Proteine Aktin und Myosin sorgen für Muskelkontraktion bei mehrzelligen Tieren: Myosin – Muskeln

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Funktionen von Proteinen Transport Das Blutprotein Hämoglobin bindet Sauerstoff und transportiert ihn von der Lunge zu allen Geweben und Organen und von dort aus Kohlendioxid zur Lunge; Zur Zusammensetzung der Zellmembranen gehören spezielle Proteine, die für den aktiven und streng selektiven Transfer bestimmter Stoffe und Ionen von der Zelle in die äußere Umgebung und zurück sorgen.

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Schutzfunktionen von Proteinen Als Reaktion auf das Eindringen fremder Proteine oder Mikroorganismen (Antigene) in den Körper werden spezielle Proteine gebildet – Antikörper, die diese binden und neutralisieren können. Fibrin, das aus Fibrinogen gebildet wird, hilft, Blutungen zu stoppen. Signalisierende Proteinmoleküle sind in die Oberflächenmembran der Zelle eingebaut und in der Lage, ihre Tertiärstruktur als Reaktion auf Umweltfaktoren zu verändern, so Signale von der äußeren Umgebung zu empfangen und Befehle an die Zelle zu übermitteln: Rhodopsin – visuelles Lila

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Funktionen von Proteinen Regulatorische Hormone mit Proteincharakter sind an der Regulierung von Stoffwechselprozessen beteiligt. Beispielsweise reguliert das Hormon Insulin den Blutzuckerspiegel, fördert die Glykogensynthese und steigert die Bildung von Fetten aus Kohlenhydraten. Energie Wenn 1 g Protein in Endprodukte zerfällt, werden 17,6 kJ freigesetzt. Zuerst zerfallen Proteine in Aminosäuren und dann in die Endprodukte – Wasser, Kohlendioxid und Ammoniak. Lagerung Proteine werden in Pflanzen in Form von Aleuronkörnern gespeichert; bei Tieren werden sie nicht gespeichert, mit Ausnahme von Eieralbumin und Milchkasein. Beim Abbau von Hämoglobin wird Eisen jedoch nicht aus dem Körper entfernt, sondern bleibt erhalten und bildet einen Komplex mit dem Protein Ferritin.

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Die Präsentation zum Thema „Funktionen von Proteinen“ kann absolut kostenlos auf unserer Website heruntergeladen werden. Projektthema: Biologie. Bunte Folien und Illustrationen helfen Ihnen dabei, Ihre Klassenkameraden oder Ihr Publikum zu begeistern. Um den Inhalt anzusehen, nutzen Sie den Player, oder wenn Sie den Bericht herunterladen möchten, klicken Sie auf den entsprechenden Text unter dem Player. Die Präsentation enthält 19 Folie(n).

Präsentationsfolien

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Proteine (Proteine, Polypeptide) sind hochmolekulare organische Substanzen, die aus Alpha-Aminosäuren bestehen, die durch eine Peptidbindung zu einer Kette verbunden sind. Proteine sind ein wichtiger Bestandteil der Ernährung von Tieren und Menschen, da ihr Körper nicht alle notwendigen Aminosäuren synthetisieren kann und einige davon aus proteinhaltigen Lebensmitteln stammen. Während des Verdauungsprozesses zerlegen Enzyme verbrauchte Proteine in Aminosäuren, die in der Biosynthese von Körperproteinen verwendet werden oder einem weiteren Abbau zur Energiegewinnung unterliegen.

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Funktionen von Proteinen

Die Funktionen von Proteinen in den Zellen lebender Organismen sind vielfältiger als die Funktionen anderer Biopolymere – Polysaccharide und DNA. Somit katalysieren Enzymproteine das Auftreten biochemischer Reaktionen und spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel. Zytoskelett von Eukaryoten (Abb. 1) Einige Proteine erfüllen eine strukturelle oder mechanische Funktion und bilden ein Zytoskelett (Abb. 1), das die Form von Zellen beibehält. Proteine spielen auch eine wichtige Rolle in Zellsignalsystemen, der Immunantwort und dem Zellzyklus.

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Strukturelle Funktion.

Die strukturelle Funktion von Proteinen besteht darin, dass Proteine an der Bildung fast aller Zellorganellen beteiligt sind und deren Struktur (Form) maßgeblich bestimmen; bilden das Zytoskelett, das Zellen und vielen Organellen Form verleiht und für die mechanische Form einer Reihe von Geweben sorgt; sind Teil der Interzellularsubstanz, die maßgeblich den Gewebeaufbau und die Körperform von Tieren bestimmt. Zu den Strukturproteinen gehören: - Kollagen - Aktin - Elastin - Myosin - Keratin - Tubulin

Protein Keratin

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Katalytische Funktion. (enzymatisch)

Die bekannteste Rolle von Proteinen im Körper ist die Katalyse verschiedener chemischer Reaktionen. Enzyme sind eine Gruppe von Proteinen mit spezifischen katalytischen Eigenschaften, das heißt, jedes Enzym katalysiert eine oder mehrere ähnliche Reaktionen und beschleunigt sie. Beispiel: 2H202 → 2H20 + 02 In Gegenwart von Eisensalzen (Katalysator) läuft diese Reaktion etwas schneller ab. Katalase-Enzym in 1 Sek. spaltet bis zu 100.000 H2O2-Moleküle. Moleküle, die sich an ein Enzym binden und sich infolge der Reaktion verändern, werden als Substrate bezeichnet. Die Masse des Enzyms ist viel größer als die Masse des Substrats. Der Teil des Enzyms, der Substrate bindet und katalytische Aminosäuren enthält, wird als aktives Zentrum des Enzyms bezeichnet.

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Motor Funktion.

Muskelkontraktion ist ein Prozess, bei dem chemische Energie, die in Form hochenergetischer Pyrophosphatbindungen in ATP-Molekülen gespeichert ist, in mechanische Arbeit umgewandelt wird. Direkt am Kontraktionsprozess beteiligt sind zwei Proteine – Aktin und Myosin. Spezielle kontraktile Proteine (Aktin und Myosin) sind an allen Arten der Bewegung von Zellen und Organismen beteiligt: der Bildung von Pseudopodien, dem Flimmern der Flimmerhärchen und dem Schlagen der Flagellen bei Protozoen, der Muskelkontraktion bei mehrzelligen Tieren, der Bewegung der Blätter bei Pflanzen usw .

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Transportfunktion.

Unter der Transportfunktion von Proteinen versteht man die Beteiligung von Proteinen am Transport von Stoffen in und aus Zellen, an ihren Bewegungen innerhalb der Zellen sowie an ihrem Transport durch Blut und andere Flüssigkeiten im gesamten Körper. Es gibt verschiedene Transportarten, die mithilfe von Proteinen durchgeführt werden.

Stofftransport durch die Zellmembran

Stofftransport innerhalb der Zelle

Transport von Stoffen durch den Körper

Beispielsweise transportiert Bluthämoglobin Sauerstoff

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Schutzfunktion.

Schützen Sie den Körper vor dem Eindringen fremder Organismen und Schäden

Antikörper blockieren fremde Proteine

Fibrinogen und Prothrombin sorgen beispielsweise für die Blutgerinnung

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Energiefunktion.

Energiefunktion – Proteine dienen als eine der Energiequellen in der Zelle. Wenn 1 g Protein in Endprodukte zerfällt, werden 17,6 kJ Energie freigesetzt. Proteine zerfallen zunächst in Aminosäuren und dann in Endprodukte: - Wasser, - Kohlendioxid, - Ammoniak. Als Energiequelle werden Proteine jedoch äußerst selten genutzt.

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Rezeptorfunktion.

Rezeptorproteine sind in die Membran eingebaute Proteinmoleküle, die als Reaktion auf die Zugabe einer bestimmten chemischen Substanz ihre Struktur verändern können.

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Immunfunktion. (Antibiotika)

Sobald Krankheitserreger – Viren oder Bakterien – in den Körper eindringen, beginnen spezialisierte Organe mit der Produktion spezieller Proteine – Antikörper, die die Krankheitserreger binden und neutralisieren. Die Besonderheit des Immunsystems besteht darin, dass es dank Antikörpern nahezu jede Art von Krankheitserregern bekämpfen kann. Auch Interferone gehören zu den Schutzproteinen des Immunsystems. Diese Proteine werden von mit Viren infizierten Zellen produziert. Ihre Wirkung auf benachbarte Zellen sorgt für eine antivirale Resistenz, indem sie die Vermehrung von Viren oder die Ansammlung von Viruspartikeln in Zielzellen blockiert. Interferone haben auch andere Wirkmechanismen, sie beeinflussen beispielsweise die Aktivität von Lymphozyten und anderen Zellen des Immunsystems.

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Toxine, giftige Stoffe natürlichen Ursprungs. Typischerweise handelt es sich bei Toxinen um hochmolekulare Verbindungen (Proteine, Polypeptide usw.), bei deren Eintritt in den Körper Antikörper gebildet werden. Je nach Wirkungsziel werden Toxine eingeteilt in – Hämatologische Gifte – Gifte, die das Blut beeinflussen. -Neurotoxine sind Gifte, die das Nervensystem und das Gehirn beeinträchtigen. -Myoxische Gifte sind Gifte, die die Muskeln schädigen. -Hämotoxine sind Giftstoffe, die Blutgefäße schädigen und Blutungen verursachen. -Hämolytische Toxine sind Toxine, die rote Blutkörperchen schädigen. -Nephrotoxine sind Giftstoffe, die die Nieren schädigen. -Kardiotoxine sind Giftstoffe, die das Herz schädigen. -Nekrotoxine sind Toxine, die Gewebe zerstören und zu deren Absterben (Nekrose) führen. Betrachten wir Pflanzengifte: Phallotoxine und Amatoxine kommen in verschiedenen Arten vor: Giftpilz, stinkender Fliegenpilz, Frühlingsfliegenpilz. Fliegenpilz weiß (Abb. 1) ist ein tödlich giftiger Pilz, der die Gifte Amanitin und Virosin enthält. Für den Menschen beträgt die tödliche Dosis von a-Amanitin 5–7 mg, Phalloidin 20–30 mg (ein Pilz enthält durchschnittlich bis zu 10 mg Phalloidin, 8 mg L-Amanitin und 5 mg B-Amanitin). Im Falle einer Vergiftung tritt der Tod ein.

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Kontraktile Funktion.

Proteine – sind an der Kontraktion der Muskelfasern beteiligt. Kontraktile Funktion. An der Muskelkontraktion und -entspannung sind viele Eiweißstoffe beteiligt. Die Hauptrolle bei diesen lebenswichtigen Prozessen spielen jedoch Aktin und Myosin, spezifische Proteine des Muskelgewebes. Die kontraktile Funktion ist nicht nur Muskelproteinen inhärent, sondern auch Zytoskelettproteinen, die die feinsten Prozesse der Zellaktivität (Chromosomendivergenz während der Mitose) gewährleisten.

Aktin und Myosin sind Muskelproteine

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Hormonelle Funktion.

Hormonelle Funktion. Der Stoffwechsel im Körper wird durch verschiedene Mechanismen reguliert. Bei dieser Regulierung nehmen Hormone eine wichtige Rolle ein, die nicht nur in den endokrinen Drüsen, sondern auch in vielen anderen Körperzellen synthetisiert werden (siehe unten). Eine Reihe von Hormonen werden durch Proteine oder Polypeptide repräsentiert, beispielsweise Hormone der Hypophyse, der Bauchspeicheldrüse usw. Einige Hormone sind Derivate von Aminosäuren.

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Ernährungsfunktion. (Sicherung)

Ernährungs-(Reserve-)Funktion. Diese Funktion übernehmen sogenannte Reserveproteine, die als Nahrungsquelle für den Fötus dienen, beispielsweise Eiproteine (Ovalbumin). Auch das Hauptprotein der Milch (Kasein) hat vor allem eine ernährungsphysiologische Funktion. Eine Reihe anderer Proteine dienen dem Körper als Quelle für Aminosäuren, die wiederum Vorläufer biologisch aktiver Substanzen sind, die Stoffwechselprozesse regulieren. Milchkasein Eialbumin

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Regulierungsfunktion.

Einige Proteine sind Hormone. Hormone sind biologisch aktive Substanzen, die von verschiedenen Drüsen ins Blut abgegeben werden und an der Regulierung von Stoffwechselprozessen beteiligt sind. Das Hormon Insulin reguliert den Kohlenhydratspiegel im Blut.

Sie müssen die Folien Ihres Projekts nicht mit Textblöcken überladen; mehr Abbildungen und ein Minimum an Text vermitteln Informationen besser und erregen Aufmerksamkeit. Die Folie sollte nur die wichtigsten Informationen enthalten; der Rest wird dem Publikum am besten mündlich erzählt.

Der Text muss gut lesbar sein, sonst kann das Publikum die dargebotenen Informationen nicht sehen, wird stark von der Geschichte abgelenkt und versucht, zumindest etwas zu verstehen, oder verliert völlig jegliches Interesse. Dazu müssen Sie die richtige Schriftart auswählen und dabei berücksichtigen, wo und wie die Präsentation ausgestrahlt wird, sowie die richtige Kombination aus Hintergrund und Text auswählen.

Es ist wichtig, Ihren Bericht zu proben, darüber nachzudenken, wie Sie das Publikum begrüßen, was Sie zuerst sagen und wie Sie die Präsentation beenden. Alles kommt mit Erfahrung.

Wähle das richtige Outfit, denn... Auch die Kleidung des Redners spielt eine große Rolle für die Wahrnehmung seiner Rede.

Versuchen Sie, selbstbewusst, reibungslos und zusammenhängend zu sprechen.

Versuchen Sie, die Aufführung zu genießen, dann fühlen Sie sich wohler und sind weniger nervös.

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Proteine Proteine (Proteine, Polypeptide) sind hochmolekulare organische Substanzen, die aus Alpha-Aminosäuren bestehen, die durch eine Peptidbindung zu einer Kette verbunden sind. Proteine sind ein wichtiger Bestandteil der Ernährung von Tieren und Menschen, da ihr Körper nicht alle notwendigen Aminosäuren synthetisieren kann und einige davon aus proteinhaltigen Lebensmitteln stammen. Während des Verdauungsprozesses zerlegen Enzyme verbrauchte Proteine in Aminosäuren, die in der Biosynthese von Körperproteinen verwendet werden oder einem weiteren Abbau zur Energiegewinnung unterliegen.

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Proteine, Enzyme, schützende Antibiotika, strukturell, motorisch, schützende Toxine, Ersatzrezeptorhormone, katalytischer Transport, kontraktil

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Funktionen von Proteinen Die Funktionen von Proteinen in den Zellen lebender Organismen sind vielfältiger als die Funktionen anderer Biopolymere – Polysaccharide und DNA. Somit katalysieren Enzymproteine das Auftreten biochemischer Reaktionen und spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel. Zytoskelett von Eukaryoten (Abb. 1) Einige Proteine erfüllen eine strukturelle oder mechanische Funktion und bilden ein Zytoskelett (Abb. 1), das die Form von Zellen beibehält. Proteine spielen auch eine wichtige Rolle in Zellsignalsystemen, der Immunantwort und dem Zellzyklus.

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Strukturelle Funktion. Die strukturelle Funktion von Proteinen besteht darin, dass Proteine an der Bildung fast aller Zellorganellen beteiligt sind und deren Struktur (Form) maßgeblich bestimmen; bilden das Zytoskelett, das Zellen und vielen Organellen Form verleiht und für die mechanische Form einer Reihe von Geweben sorgt; sind Teil der Interzellularsubstanz, die maßgeblich den Gewebeaufbau und die Körperform von Tieren bestimmt. Zu den Strukturproteinen gehören: - Kollagen - Aktin - Elastin - Myosin - Keratin - Tubulinprotein Keratin

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Katalytische Funktion. (enzymatisch) Die bekannteste Rolle von Proteinen im Körper ist die Katalyse verschiedener chemischer Reaktionen. Enzyme sind eine Gruppe von Proteinen mit spezifischen katalytischen Eigenschaften, das heißt, jedes Enzym katalysiert eine oder mehrere ähnliche Reaktionen und beschleunigt sie. Beispiel: 2H202 → 2H20 + 02 In Gegenwart von Eisensalzen (Katalysator) läuft diese Reaktion etwas schneller ab. Katalase-Enzym in 1 Sek. spaltet bis zu 100.000 H2O2-Moleküle. Moleküle, die sich an ein Enzym binden und sich infolge der Reaktion verändern, werden als Substrate bezeichnet. Die Masse des Enzyms ist viel größer als die Masse des Substrats. Der Teil des Enzyms, der Substrate bindet und katalytische Aminosäuren enthält, wird als aktives Zentrum des Enzyms bezeichnet.

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Motor Funktion. Muskelkontraktion ist ein Prozess, bei dem chemische Energie, die in Form hochenergetischer Pyrophosphatbindungen in ATP-Molekülen gespeichert ist, in mechanische Arbeit umgewandelt wird. Direkt am Kontraktionsprozess beteiligt sind zwei Proteine – Aktin und Myosin. Spezielle kontraktile Proteine (Aktin und Myosin) sind an allen Arten der Bewegung von Zellen und Organismen beteiligt: der Bildung von Pseudopodien, dem Flimmern der Flimmerhärchen und dem Schlagen der Flagellen bei Protozoen, der Muskelkontraktion bei mehrzelligen Tieren, der Bewegung der Blätter bei Pflanzen usw .

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Transportfunktion. Unter der Transportfunktion von Proteinen versteht man die Beteiligung von Proteinen am Transport von Stoffen in und aus Zellen, an ihren Bewegungen innerhalb der Zellen sowie an ihrem Transport durch Blut und andere Flüssigkeiten im gesamten Körper. Es gibt verschiedene Transportarten, die mithilfe von Proteinen durchgeführt werden. Übertragung von Substanzen durch die Zellmembran. Übertragung von Substanzen innerhalb der Zelle. Übertragung von Substanzen durch den Körper. Beispielsweise transportiert Hämoglobin im Blut Sauerstoff

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Schutzfunktion. Schützen Sie den Körper vor dem Eindringen fremder Organismen und vor Schäden. Antikörper blockieren fremde Proteine. Fibrinogen und Prothrombin sorgen beispielsweise für die Blutgerinnung

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Schutzfunktion. Als Reaktion auf das Eindringen fremder Proteine oder Mikroorganismen (Antigene) in den Körper werden spezielle Proteine gebildet – Antikörper, die diese binden und neutralisieren können.

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Energiefunktion. Energiefunktion – Proteine dienen als eine der Energiequellen in der Zelle. Wenn 1 g Protein in Endprodukte zerfällt, werden 17,6 kJ Energie freigesetzt. Proteine zerfallen zunächst in Aminosäuren und dann in Endprodukte: - Wasser, - Kohlendioxid, - Ammoniak. Als Energiequelle werden Proteine jedoch äußerst selten genutzt.

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Rezeptorfunktion. Rezeptorproteine sind in die Membran eingebaute Proteinmoleküle, die als Reaktion auf die Zugabe einer bestimmten chemischen Substanz ihre Struktur verändern können.

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Immunfunktion. (Antibiotika) Sobald Krankheitserreger – Viren oder Bakterien – in den Körper eindringen, beginnen spezialisierte Organe mit der Produktion spezieller Proteine – Antikörper, die die Krankheitserreger binden und neutralisieren. Die Besonderheit des Immunsystems besteht darin, dass es dank Antikörpern nahezu jede Art von Krankheitserregern bekämpfen kann. Auch Interferone gehören zu den Schutzproteinen des Immunsystems. Diese Proteine werden von mit Viren infizierten Zellen produziert. Ihre Wirkung auf benachbarte Zellen sorgt für eine antivirale Resistenz, indem sie die Vermehrung von Viren oder die Ansammlung von Viruspartikeln in Zielzellen blockiert. Interferone haben auch andere Wirkmechanismen, sie beeinflussen beispielsweise die Aktivität von Lymphozyten und anderen Zellen des Immunsystems.

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Toxine Toxine, giftige Substanzen natürlichen Ursprungs. Typischerweise handelt es sich bei Toxinen um hochmolekulare Verbindungen (Proteine, Polypeptide usw.), bei deren Eintritt in den Körper Antikörper gebildet werden. Je nach Wirkungsziel werden Toxine eingeteilt in – Hämatologische Gifte – Gifte, die das Blut beeinflussen. -Neurotoxine sind Gifte, die das Nervensystem und das Gehirn beeinträchtigen. -Myoxische Gifte sind Gifte, die die Muskeln schädigen. -Hämotoxine sind Giftstoffe, die Blutgefäße schädigen und Blutungen verursachen. -Hämolytische Toxine sind Toxine, die rote Blutkörperchen schädigen. -Nephrotoxine sind Giftstoffe, die die Nieren schädigen. -Kardiotoxine sind Giftstoffe, die das Herz schädigen. -Nekrotoxine sind Toxine, die Gewebe zerstören und zu deren Absterben (Nekrose) führen. Betrachten wir Pflanzengifte: Phallotoxine und Amatoxine kommen in verschiedenen Arten vor: Giftpilz, stinkender Fliegenpilz, Frühlingsfliegenpilz. Fliegenpilz weiß (Abb. 1) ist ein tödlich giftiger Pilz, der die Gifte Amanitin und Virosin enthält. Für den Menschen beträgt die tödliche Dosis von a-Amanitin 5–7 mg, Phalloidin 20–30 mg (ein Pilz enthält durchschnittlich bis zu 10 mg Phalloidin, 8 mg L-Amanitin und 5 mg B-Amanitin). Im Falle einer Vergiftung tritt der Tod ein.

Folie 15

Kontraktile Funktion. Proteine – sind an der Kontraktion der Muskelfasern beteiligt. Kontraktile Funktion. An der Muskelkontraktion und -entspannung sind viele Eiweißstoffe beteiligt. Die Hauptrolle bei diesen lebenswichtigen Prozessen spielen jedoch Aktin und Myosin, spezifische Proteine des Muskelgewebes. Die kontraktile Funktion ist nicht nur Muskelproteinen inhärent, sondern auch Zytoskelettproteinen, die die feinsten Prozesse der Zellaktivität (Chromosomendivergenz während der Mitose) gewährleisten. Aktin und Myosin sind Muskelproteine

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Vortrag zum Thema: Präsentationsfunktionen von Proteinen

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Hormonelle Funktion. Hormonelle Funktion. Der Stoffwechsel im Körper wird durch verschiedene Mechanismen reguliert. Bei dieser Regulierung nehmen Hormone eine wichtige Rolle ein, die nicht nur in den endokrinen Drüsen, sondern auch in vielen anderen Körperzellen synthetisiert werden (siehe unten). Eine Reihe von Hormonen werden durch Proteine oder Polypeptide repräsentiert, beispielsweise Hormone der Hypophyse, der Bauchspeicheldrüse usw. Einige Hormone sind Derivate von Aminosäuren.

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Folienbeschreibung:

Ernährungsfunktion. (Reserve) Ernährungsfunktion (Reserve). Diese Funktion übernehmen sogenannte Reserveproteine, die als Nahrungsquelle für den Fötus dienen, beispielsweise Eiproteine (Ovalbumin). Auch das Hauptprotein der Milch (Kasein) hat vor allem eine ernährungsphysiologische Funktion. Eine Reihe anderer Proteine dienen dem Körper als Quelle für Aminosäuren, die wiederum Vorläufer biologisch aktiver Substanzen sind, die Stoffwechselprozesse regulieren. Milchkasein Eialbumin

Struktur von ProteinenSTRUKTUR VON PROTEINEN
Proteine – organische Proteine mit hohem Molekulargewicht
Verbindungen, die aus α-Aminosäureresten bestehen.
Proteine enthalten Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff,
Sauerstoff, Schwefel. Einige Proteine bilden Komplexe
mit anderen phosphorhaltigen Molekülen,
Eisen, Zink und Kupfer.
Proteine haben ein großes Molekulargewicht:
Eialbumin - 36.000, Hämoglobin -
152.000, Myosin - 500.000. Zum Vergleich:
Molekulargewicht von Alkohol - 46, Essigsäure
Säuren - 60, Benzol - 78.

Aminosäurezusammensetzung von Proteinen

AMINOSÄUREZUSAMMENSETZUNG VON PROTEINEN
Proteine sind nichtperiodische Polymere,
deren Monomere α-Aminosäuren sind.
Proteinmonomere werden üblicherweise als bezeichnet
20 Arten von α-Aminosäuren, allerdings in Zellen und Geweben
Über 170 davon wurden entdeckt.
Je nachdem, ob Aminosäuren können
im menschlichen Körper und anderen synthetisiert
Tiere, unterschieden: nicht-essentielle Aminosäuren
- kann synthetisiert werden; unersetzlich
Aminosäuren – können nicht synthetisiert werden.
Es müssen essentielle Aminosäuren zugeführt werden
den Körper zusammen mit der Nahrung. Pflanzen synthetisieren
alle Arten von Aminosäuren.

Aminosäurezusammensetzung von Proteinen

AMINOSÄUREZUSAMMENSETZUNG VON PROTEINEN
Abhängig von der Aminosäurezusammensetzung
Proteine sind:
vollständig – enthält den gesamten Satz
Aminosäuren;
defekt - einige Aminosäuren in ihrem
Komposition fehlt. Wenn Proteine nur bestehen aus
Aminosäuren werden einfach genannt. Wenn die Eichhörnchen
Sie enthalten neben Aminosäuren auch
Nicht-Aminosäure-Komponente (prothetisch).
Gruppe) werden sie als komplex bezeichnet. Prothetisch
Die Gruppe kann durch Metalle repräsentiert werden
(Metalloproteine), Kohlenhydrate (Glykoproteine),
Lipide (Lipoproteine), Nukleinsäuren
Säuren (Nukleoproteine).

Aminosäurezusammensetzung von Proteinen

AMINOSÄUREZUSAMMENSETZUNG VON PROTEINEN
Alle Aminosäuren enthalten: 1) Carboxylgruppe (–
COOH), 2) Aminogruppe (–NH2), 3) Radikal oder R-Gruppe
(der Rest des Moleküls). Die Struktur des Radikals variiert
Arten von Aminosäuren - unterschiedlich. Abhängig von
die Anzahl der enthaltenen Aminogruppen und Carboxylgruppen
Zusammensetzung der Aminosäuren, ausgezeichnet: neutral
Aminosäuren, die eine Carboxylgruppe haben und
eine Aminogruppe; basische Aminosäuren aufweisen
mehr als eine Aminogruppe; saure Aminosäuren,
mit mehr als einer Carboxylgruppe.
Aminogruppe
Carboxyl
Gruppe

Peptidbindung

PEPTIDBINDUNG
Peptide sind organische Substanzen, die aus Aminosäureresten bestehen,
durch eine Peptidbindung verbunden.
Die Bildung von Peptiden erfolgt durch eine Kondensationsreaktion
Aminosäuren.
Wenn die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe interagiert
eine andere Gruppe stellt eine kovalente Stickstoff-Kohlenstoff-Bindung zwischen ihnen her,
welches Peptid genannt wird. Je nach Menge
Aminosäurereste, aus denen das Peptid besteht, werden unterschieden
Dipeptide, Tripeptide, Tetrapeptide usw. Bildung von Peptidbindungen
kann viele Male wiederholt werden.
Dies führt zur Bildung von Polypeptiden. An einem Ende des Peptids
Es gibt eine freie Aminogruppe (den sogenannten N-Terminus) und auf der anderen Seite
- freie Carboxylgruppe (C-Terminus genannt).

Räumliche Organisation von Proteinmolekülen

RÄUMLICHE ORGANISATION
PROTEINMOLEKÜLE
Durchführung bestimmter Proteine
Die spezifischen Funktionen hängen davon ab
räumliche Konfiguration ihrer Moleküle,
außerdem ist es energetisch ungünstig für die Zelle
Halten Sie die Proteine in ungefalteter Form, in Form
Ketten, also Polypeptidketten
werden dem Styling und dem Erwerb unterzogen
eine bestimmte dreidimensionale Struktur, oder
Konformation. Es gibt 4 Ebenen
räumliche Organisation von Proteinen:
Primär-, Sekundär-, Tertiär- und
Quartär.

Primäre Proteinstruktur

PRIMÄRE PROTEINSTRUKTUR
Dies ist die Reihenfolge der Aminosäuren
Reste in der Polypeptidkette, aus der das Molekül besteht
Eichhörnchen. Die Bindung zwischen Aminosäuren ist eine Peptidbindung.
Wenn ein Proteinmolekül nur aus 10 Aminosäureresten besteht, dann ist die Zahl
theoretisch mögliche Varianten von Proteinmolekülen unterschiedlicher Reihenfolge
Wechsel der Aminosäuren, - 1020. Mit 20 Aminosäuren kann man diese zusammensetzen
eine noch größere Anzahl verschiedener Kombinationen. Im menschlichen Körper
Es wurden etwa zehntausend verschiedene Proteine entdeckt, die sich voneinander unterscheiden
untereinander und aus Proteinen anderer Organismen.

Sekundärstruktur

SEKUNDÄRSTRUKTUR
Dabei handelt es sich um die geordnete Faltung einer Polypeptidkette zu einer Helix
(sieht aus wie eine verlängerte Feder). Die Spiralwindungen werden verstärkt
Wasserstoffbrückenbindungen, die zwischen Carbonsäuren auftreten
Gruppen und Aminogruppen.
Fast alle CO- und NH-Gruppen nehmen daran teil
Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen. Sie sind schwächer als Peptide, aber
Wiederholen Sie dies mehrmals und geben Sie diese Konfiguration ein
Stabilität und Steifigkeit. Auf der Ebene der Sekundärstruktur
Es gibt Proteine: Fibroin (Seide, Spinnennetz), Keratin (Haar,
Nägel), Kollagen (Sehnen).

Tertiärstruktur

TERTIÄRSTRUKTUR
Verpackung von Polypeptidketten in Kügelchen resultierend aus
das Auftreten chemischer Bindungen (Wasserstoff, ionisch, Disulfid) und
Aufbau hydrophober Wechselwirkungen zwischen Radikalen
Aminosäurereste.
Die Hauptrolle bei der Bildung der Tertiärstruktur spielen hydrophil-hydrophobe Wechselwirkungen. Hydrophob in wässrigen Lösungen
Radikale versuchen, sich vor dem Wasser zu verstecken und gruppieren sich dabei innerhalb der Kügelchen
während hydrophile Radikale durch Hydratation entstehen
(Wechselwirkungen mit Wasserdipolen) neigen dazu, an der Oberfläche aufzutreten
Moleküle. Bei einigen Proteinen wird die Tertiärstruktur stabilisiert
kovalente Disulfidbindungen, die zwischen Atomen entstehen
Schwefel von zwei Cysteinresten.
Auf der Tertiärstrukturebene gibt es Enzyme, Antikörper,
einige Hormone.

Quartärstruktur

Quartäre Struktur
Es ist charakteristisch für komplexe Proteine, deren Moleküle
aus zwei oder mehr Kügelchen gebildet. Untereinheiten
im Molekül aufgrund ionischer, hydrophober und
Elektrostatische Wechselwirkungen. Manchmal, wenn
Bildung einer Quartärstruktur zwischen Untereinheiten
Es entstehen Disulfidbrücken.
Das am besten untersuchte Protein mit quartärer Struktur
Struktur ist Hämoglobin. Es besteht aus zwei α-Untereinheiten (141 Aminosäurereste) und zwei β-Untereinheiten (146 Aminosäurereste). Mit jedem
Die Untereinheit ist an ein eisenhaltiges Hämmolekül gebunden.

Eigenschaften von Proteinen

PROTEINEIGENSCHAFTEN
Proteine vereinen basisches und saures
Eigenschaften, die durch Aminosäurereste bestimmt werden:
Je mehr saure Aminosäuren ein Protein enthält, desto heller
seine sauren Eigenschaften kommen zum Ausdruck.
Die Fähigkeit, H+ abzugeben und hinzuzufügen, wird bestimmt
Puffereigenschaften von Proteinen; einer der mächtigsten
Puffer - Hämoglobin in Erythrozyten,
Aufrechterhaltung eines konstanten pH-Werts im Blut.
Es gibt lösliche Proteine (Fibrinogen).
unlöslich, mechanische Funktionen erfüllend
(Fibroin, Keratin, Kollagen).
Es gibt Proteine, die chemisch aktiv sind
(Enzyme), es gibt chemisch inaktive, resistente gegen
Exposition gegenüber verschiedenen Umweltbedingungen und
extrem instabil.

Eigenschaften von Proteinen

PROTEINEIGENSCHAFTEN
Äußere Faktoren (Hitze, ultraviolette Strahlung, schwere
Metalle und deren Salze, pH-Änderungen, Strahlung, Austrocknung) können
verursachen eine Störung der strukturellen Organisation des Proteinmoleküls.
Der Prozess des Verlusts der dreidimensionalen Konformation, die einem bestimmten Molekül innewohnt
Protein wird Denaturierung genannt. Der Grund für die Denaturierung ist
Aufbrechen von Bindungen, die eine bestimmte Proteinstruktur stabilisieren.
Zunächst werden die schwächsten Bindungen gebrochen und dann festgezogen
Bedingungen und stärker. Daher geht zunächst das Quartär verloren,
dann Tertiär- und Sekundärstrukturen. Veränderung im Raum
Die Konfiguration führt zu Veränderungen der Eigenschaften des Proteins und in der Folge zu
macht es dem Protein unmöglich, seine ihm innewohnende Funktion zu erfüllen
biologische Funktionen.
Wenn die Denaturierung nicht mit einer Zerstörung des Primärteils einhergeht
Struktur, dann kann es reversibel sein, in diesem Fall tritt es auf
Selbstwiederherstellung der charakteristischen Konformation des Proteins. Solch
Beispielsweise werden Membranrezeptorproteine denaturiert.
Der Prozess der Wiederherstellung der Proteinstruktur nach der Denaturierung
sogenannte Renaturierung. Wenn Wiederherstellung von räumlichen
Proteinkonfiguration ist unmöglich, dann spricht man von Denaturierung
irreversibel.

Funktionen von Proteinen

FUNKTIONEN VON PROTEINEN
Funktion
Beispiele und Erklärungen
Konstruktion
Proteine sind an der Bildung zellulärer und extrazellulärer Strukturen beteiligt: Sie sind Teil der Zellmembranen
(Lipoproteine, Glykoproteine), Haare (Keratin), Sehnen (Kollagen) usw.
Transport
Das Bluteiweiß Hämoglobin bindet Sauerstoff und transportiert ihn von der Lunge zu allen Geweben und Organen und von diesen weiter
die Lunge transportiert Kohlendioxid; Zellmembranen enthalten spezielle Proteine, die dafür sorgen
aktiver und streng selektiver Transfer bestimmter Stoffe und Ionen von der Zelle in die äußere Umgebung und zurück.
Regulatorisch
Proteinhormone sind an der Regulierung von Stoffwechselprozessen beteiligt. Zum Beispiel das Hormon Insulin
reguliert den Blutzuckerspiegel, fördert die Glykogensynthese und erhöht die Bildung von Fetten aus Kohlenhydraten.
Schützend
Als Reaktion auf das Eindringen fremder Proteine oder Mikroorganismen (Antigene) in den Körper, speziell
Proteine – Antikörper, die sie binden und neutralisieren können. Fibrin, gebildet aus Fibrinogen, fördert
Blutungen stoppen.
Motor
Die kontraktilen Proteine Aktin und Myosin sorgen bei mehrzelligen Tieren für die Muskelkontraktion.
Signal
Die Oberflächenmembran der Zelle enthält eingebaute Proteinmoleküle, die ihre Tertiärstruktur verändern können
Reaktion auf die Einwirkung von Umweltfaktoren, wodurch Signale von der äußeren Umgebung empfangen werden und
Übermittlung von Befehlen an die Zelle.
Lagerung
Im Körper von Tieren werden Proteine mit Ausnahme von Eialbumin und Milchkasein in der Regel nicht gespeichert. Aber danke
Proteine im Körper können einige Stoffe als Reserve speichern, beispielsweise beim Abbau von Hämoglobin und Eisen
wird vom Körper nicht ausgeschieden, sondern gespeichert und bildet einen Komplex mit dem Protein Ferritin.
Wenn 1 g Protein in Endprodukte zerfällt, werden 17,6 kJ freigesetzt. Zunächst werden Proteine in Aminosäuren zerlegt
Die Energie wird dann auf die Endprodukte – Wasser, Kohlendioxid und Ammoniak – übertragen. Als Energiequelle dienen jedoch Proteine
wird erst verwendet, wenn andere Quellen (Kohlenhydrate und Fette) aufgebraucht sind.
Eine der wichtigsten Funktionen von Proteinen. Bereitgestellt durch Proteine – Enzyme, die biochemische Prozesse beschleunigen
Katalytische Reaktionen, die in Zellen ablaufen. Beispielsweise katalysiert Ribulosebiphosphat-Carboxylase die CO2-Fixierung während
Photosynthese.