Wasserstoff auf zwei Trägern(10 Moleküle reduziertes NAD und zwei Moleküle reduziertes FAD) wird nun zur inneren Mitochondrienmembran geleitet. Diese Membran bildet Falten, sogenannte Cristae, wodurch ihre Oberfläche vergrößert wird. Wasserstoff ist ein Kraftstoff. Wir haben bereits festgestellt, dass bei der Oxidation mit molekularem Sauerstoff Wasser entsteht und Energie freigesetzt wird:
2H 2 + 0 2 --------> 2H 2 0+ Energie
Ein Teil dieser Energie wird genutzt zur Synthese von ATP aus ADP und anorganisches Phosphat während der oxidativen Phosphorylierung. Bei einer Reaktion wird nicht alle Energie auf einmal freigesetzt. Der Prozess gliedert sich in mehrere kleine Phasen, darunter auch solche, in denen genügend Energie für die ATP-Synthese freigesetzt wird. Diese Abfolge von Reaktionen wird als Atmungskette bezeichnet. Die Atmungskette umfasst eine Reihe von Wasserstoff- und Elektronenträgern und endet mit Sauerstoff. Wasserstoff oder Elektronen bewegen sich von einem Träger zum anderen und bewegen sich im energetischen Sinne „nach unten“, bis sie schließlich molekularen Sauerstoff zu Wasser reduzieren. In jeder Phase wird eine bestimmte Energiemenge freigesetzt, und an mehreren Stellen ist dieser Übergang mit der ATP-Synthese verbunden.
In der Bildunterschrift Auf die Atmungskette wird etwas ausführlicher eingegangen. Im letzten Stadium wirkt ein kupferhaltiger Transporter namens Cytochromoxidase. Cyanid (oder Kohlenmonoxid) blockiert in diesem Stadium die Zellatmung. Cyanid bindet an Kupfer, woraufhin sich Sauerstoff nicht mehr mit ihm verbinden kann.
Die Abbildung zeigt das jeweils reduziertes NAD-Molekül Beim Eintritt in die Atmungskette werden beim Übergang von Wasserstoff oder Elektronen zu Sauerstoff 3 ATP-Moleküle gebildet. Für jedes reduzierte FAD-Molekül werden jedoch nur zwei ATP-Moleküle produziert, da reduziertes FAD auf einem niedrigeren Energieniveau in die Atmungskette gelangt.
Die Gesamtbilanz der Atmungskette ist in der Tabelle angegeben.
Gesamt Gleichung für die Atmung Die Kette sieht aus wie:
12H 2 + 60 2 ---------> 12H 2 0 + 34ATP
Kombinieren wir die beiden folgenden Gleichungen 1 und 2:
Für jedes bei der aeroben Atmung oxidierte Glukosemolekül werden also 38 ATP-Moleküle gebildet.
Allgemeines Diagramm des aeroben Atmungsprozesses in der Abbildung dargestellt.
Oxidation von Fettsäuren
Als Atmungssubstrat Wenn Lipide verwendet werden, werden sie zunächst zu Glycerin und Fettsäuren hydrolysiert. Anschließend werden Fragmente mit zwei Kohlenstoffatomen nacheinander vom Fettsäuremolekül abgespalten, sodass dieses lange Molekül in jedem Stadium um zwei Kohlenstoffatome verkürzt wird. Die Acetylgruppe mit zwei Kohlenstoffatomen verbindet sich mit Coenzym A und das resultierende Acetyl-CoA tritt wie gewohnt in den Krebszyklus ein. Aus jedem Fettsäuremolekül wird eine große Menge Energie gewonnen: Bei der Oxidation von Stearinsäure beispielsweise beträgt die ATP-Ausbeute 147 Moleküle. Daher ist es nicht verwunderlich, dass Fettsäuren eine wichtige Energiequelle sind. Etwa die Hälfte des normalen Energieaufwands von Herzmuskel, Skelettmuskulatur (im Ruhezustand), Nieren und Leber wird gerade durch die Oxidation von Fettsäuren gedeckt.
Biologische Chemie Lelevich Vladimir Valeryanovich
Strukturelle Organisation der Gewebeatmungskette
Die Bestandteile der Atmungskette in der inneren Membran der Mitochondrien bilden Komplexe:
1. Komplex I (NADH-CoQH 2-Reduktase) – nimmt Elektronen von mitochondrialem NADH auf und transportiert sie zu CoQ. Protonen werden in den Intermembranraum transportiert. FMN- und Eisen-Schwefel-Proteine sind intermediäre Akzeptoren und Träger von Protonen und Elektronen. Komplex I trennt den Fluss von Elektronen und Protonen.
2. Komplex II – Succinat – CoQ – Reduktase – umfasst FAD-abhängige Dehydrogenasen und Eisen-Schwefel-Proteine. Es transportiert Elektronen und Protonen von Flavin-abhängigen Substraten zu Ubichinon und bildet das Zwischenprodukt FADH 2 .
Ubiquinon bewegt sich leicht durch die Membran und überträgt Elektronen auf Komplex III.
3. Komplex III – CoQH 2 – Cytochrom c – Reduktase – enthält Cytochrome b und c 1 sowie Eisen-Schwefel-Proteine. Die Funktion von CoQ mit Komplex III führt zu einer Trennung des Protonen- und Elektronenflusses: Protonen aus der Matrix werden in den Intermembranraum der Mitochondrien gepumpt und Elektronen werden entlang der CTD weiter transportiert.
4. Komplex IV – Cytochrom a – Cytochromoxidase – enthält Cytochromoxidase und transportiert Elektronen vom intermediären Cytochrom-c-Transporter, der ein mobiler Bestandteil der Kette ist, zu Sauerstoff.
Es gibt zwei Arten von CTD:
1. Vollständige Kette – Pyridin-abhängige Substrate dringen ein und übertragen Wasserstoffatome auf NAD-abhängige Dehydrogenasen
2. Unvollständige (verkürzte oder reduzierte) CTD, bei der Wasserstoffatome von FAD-abhängigen Substraten unter Umgehung des ersten Komplexes übertragen werden.
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Ein System strukturell und funktionell verwandter Transmembranproteine und Elektronenträger. Es ermöglicht die Speicherung der bei der Oxidation von NAD*H und FADH2 durch molekularen Sauerstoff freigesetzten Energie in Form eines Transmembran-Protonenpotentials aufgrund der sequentiellen Übertragung eines Elektrons entlang der Kette, gekoppelt mit dem Pumpen von Protonen durch die Membran. Die Transportkette ist bei Eukaryoten auf der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert. In der Atmungskette gibt es 4 Multienzymkomplexe. Es gibt auch einen weiteren Komplex, der nicht am Elektronentransfer beteiligt ist, sondern ATP synthetisiert.
1. – CoA-Oxidoreduktase.
1. Nimmt Elektronen von NADH auf und überträgt sie auf Coenzym Q (Ubichinon). 2. Überträgt 4 H+-Ionen auf die äußere Oberfläche der inneren Mitochondrienmembran.
2.-FAD-abhängige Dehydrogenasen.
1. Reduzierung von FAD durch Cytochrom-C-Oxidoreduktase.
2. Empfängt Elektronen von Coenzym Q und überträgt sie auf Cytochrom c.
3. Überträgt 2 H+-Ionen auf die äußere Oberfläche der inneren Mitochondrienmembran.
4. Cytochrom-C-Sauerstoffoxidoreduktase.
1. Nimmt Elektronen von Cytochrom c auf und überträgt sie an Sauerstoff, um Wasser zu bilden.
2. Überträgt 4 H+-Ionen auf die äußere Oberfläche der inneren Mitochondrienmembran. Alle Wasserstoffatome, die durch Dehydrogenasen unter aeroben Bedingungen von Substraten abgespalten werden, gelangen als Teil von NADH oder FADH2 in die innere Mitochondrienmembran.
Wenn sich Elektronen bewegen, verlieren sie Energie -> Energie wird von Komplexen zum Pumpen von H-Protonen aufgewendet. Der Transfer von H-Ionen erfolgt in genau definierten Bereichen -> Konjugationsbereiche. Ergebnis: ATP wird produziert: H+-Ionen verlieren ihre Energie, indem sie die ATP-Synthase durchlaufen. Ein Teil dieser Energie wird für die ATP-Synthese aufgewendet. Der andere Teil wird als Wärme abgegeben.
Die mitochondriale Atmungskette besteht aus 5 Multienzymkomplexen, deren Untereinheiten sowohl von nuklearen als auch von mitochondrialen Genen kodiert werden. Coenzym Q10 und Cytochrom C sind am Elektronentransport beteiligt. Elektronen stammen von NAD*H- und FAD"H-Molekülen und werden entlang der Atmungskette transportiert. Die freigesetzte Energie wird zum Transport von Protonen zur äußeren Membran der Mitochondrien verwendet, und der resultierende elektrochemische Gradient wird zur Synthese von ATP unter Verwendung des Komplexes V des verwendet mitochondriale Atmungskette
44. Reihenfolge und Struktur von Elektronenträgern in der Atmungskette
1 Komplex. NADH-CoQ-Oxidoreduktase
Dieser Komplex trägt auch den Arbeitsnamen NADH-Dehydrogenase, enthält FMN (Flavinmononukleotid), 22 Proteinmoleküle, davon 5 Eisen-Schwefel-Proteine mit einem Gesamtmolekulargewicht von bis zu 900 kDa.
Nimmt Elektronen von NADH auf und überträgt sie auf Coenzym Q (Ubichinon).
Überträgt 4 H+-Ionen an die äußere Oberfläche der inneren Mitochondrienmembran.
2 komplex. FAD-abhängige Dehydrogenasen
Es umfasst FAD-abhängige Enzyme, die sich auf der inneren Membran befinden – zum Beispiel Acyl-SCoA-Dehydrogenase (Fettsäureoxidation), Succinat-Dehydrogenase (Tricarbonsäurezyklus), mitochondriale Glycerin-3-Phosphat-Dehydrogenase (NADH-Shuttle in die Mitochondrien).
Reduzierung von FAD bei Redoxreaktionen.
Sicherstellung der Übertragung von Elektronen von FADN2 auf Eisen-Schwefel-Proteine der inneren Mitochondrienmembran. Diese Elektronen gehen dann zum Coenzym Q.
46. Biochemische Mechanismen der Trennung von Oxidation und Phosphorylierung, Faktoren, die sie verursachen Entkopplung von Atmung und Phosphorylierung
Einige Chemikalien (Protonophore) können Protonen oder andere Ionen (Ionophore) aus dem Zwischenmembranraum durch die Membran in die Matrix transportieren und dabei die Protonenkanäle der ATP-Synthase umgehen. Dadurch verschwindet das elektrochemische Potenzial und die ATP-Synthese stoppt. Dieses Phänomen wird als Entkopplung von Atmung und Phosphorylierung bezeichnet. Durch die Entkopplung nimmt die ATP-Menge ab und die ADP-Menge zu. In diesem Fall erhöht sich die Oxidationsrate von NADH und FADH2 und auch die Menge des absorbierten Sauerstoffs nimmt zu, allerdings wird Energie in Form von Wärme freigesetzt und das P/O-Verhältnis nimmt stark ab. Entkoppler sind in der Regel lipophile Substanzen, die die Lipidschicht der Membran leicht passieren können. Eine dieser Substanzen ist 2,4-Dinitrophenol (Abb. 6-17), das leicht von einer ionisierten Form in eine nichtionisierte Form übergeht, indem es im Zwischenmembranraum ein Proton anlagert und es in die Matrix überträgt.
Beispiele für Entkoppler können auch einige Medikamente sein, zum Beispiel Dicumarol – ein Antikoagulans (siehe Abschnitt 14) oder Metaboliten, die im Körper gebildet werden, Bilirubin – ein Produkt des Katabolismus (siehe Abschnitt 13), Thyroxin – ein Schilddrüsenhormon (siehe Abschnitt). 11). Alle diese Stoffe zeigen erst in hohen Konzentrationen eine entkoppelnde Wirkung.
Das Ausschalten der Phosphorylierung bei Erschöpfung von ADP oder anorganischem Phosphat geht mit einer Hemmung der Atmung einher (Atmungskontrolleffekt). Eine Vielzahl von Effekten, die die Mitochondrienmembran schädigen, stören die Kopplung zwischen Oxidation und Phosphorylierung, sodass ein Elektronentransfer auch ohne ATP-Synthese stattfinden kann (Entkopplungseffekt).
1. Gesamtleistung:
Um 1 ATP-Molekül zu synthetisieren, sind 3 Protonen erforderlich.
2. Inhibitoren der oxidativen Phosphorylierung:
Inhibitoren blockieren den V-Komplex:
Oligomycin – blockiert Protonenkanäle der ATP-Synthase.
Atractylosid, Cyclophyllin – blockieren Translokasen.
3. Entkoppler der oxidativen Phosphorylierung:
Entkoppler sind lipophile Substanzen, die in der Lage sind, Protonen aufzunehmen und sie unter Umgehung des V-Komplexes (seinen Protonenkanals) durch die innere Membran der Mitochondrien zu übertragen. Trennschalter:
Natürlich - Produkte der Lipidperoxidation, langkettige Fettsäuren; große Dosen Schilddrüsenhormone.
Künstlich - Dinitrophenol, Ether, Vitamin-K-Derivate, Anästhetika.
Atmungskette ist Teil des Prozesses oxidative Phosphorylierung. Komponenten der Atmungskette katalysieren die Übertragung von Elektronen von NADH + H + oder reduziertem Ubichinon (QH 2) auf molekularen Sauerstoff. Aufgrund des großen Unterschieds in den Redoxpotentialen des Donors (NADH + H + bzw. QH 2) und des Akzeptors (O 2) erfolgt die Reaktion stark exergonisch. Der größte Teil der freigesetzten Energie wird verwendet, um einen Protonengradienten zu erzeugen und schließlich ATP zu bilden ATP-Synthasen.
Bestandteile der Atmungskette
Die Atmungskette umfasst drei Proteinkomplexe ( Komplexe I, III und IV), eingebettet in die innere Mitochondrienmembran, und zwei mobile Trägermoleküle- Ubiquinon (Coenzym Q) und Cytochrom C. Succinat-Dehydrogenase, zum Citratzyklus selbst gehörend, kann auch als Komplex II der Atmungskette betrachtet werden. ATP-Synthase manchmal genannt Komplex V, obwohl es nicht am Elektronentransfer beteiligt ist.
Die Atmungskettenkomplexe bestehen aus vielen Polypeptiden und enthalten eine Reihe verschiedener Redox-Coenzyme mit Proteinen verbunden. Sie gehören zu Flavin[FMN (FMN) oder FAD (FAD), in den Komplexen I und II], Eisen-Schwefel-Zentren(in I, II und III) und Hämgruppen(in II, III und IV). Die detaillierte Struktur der meisten Komplexe ist noch nicht geklärt.
Elektronen gelangen auf verschiedene Weise in die Atmungskette. Bei der Oxidation von NADH + H + Komplex Iüberträgt Elektronen über FMN- und Fe/S-Zentren auf Ubichinon. Elektronen, die bei der Oxidation von Succinat, Acyl-CoA und anderen Substraten entstehen, werden auf Ubichinon übertragen Komplex II oder andere mitochondriale Dehydrogenase durch enzymgebundenes FADH 2 oder Flavoprotein. In diesem Fall wird die oxidierte Form von Coenzym Q zum Aromaten reduziert Ubihydrochinon. Letzterer überträgt Elektronen auf Komplex III, das sie über zwei Häm b, ein Fe/S-Zentrum und Häm c 1 an ein kleines Häm-haltiges Protein liefert Cytochrom c. Letzterer überträgt Elektronen auf Komplex IV, Cytochrom-C-Oxidase. Zur Durchführung von Redoxreaktionen enthält die Cytochrom-C-Oxidase zwei kupferhaltige Zentren (Cu A und Cu B) sowie die Häme a und a 3, durch die schließlich Elektronen fließen zu Sauerstoff. Bei der Reduktion von O 2 entsteht ein starkes basisches Anion O 2-, das zwei Protonen bindet und in Wasser übergeht. Der Elektronenfluss ist mit der Bildung der Komplexe I, III und IV verbunden Protonengradient .
Organisation der Atmungskette
Es findet ein Protonentransfer durch die Komplexe I, III und IV statt Vektor von der Matrix in den Intermembranraum. Bei der Elektronenübertragung in der Atmungskette steigt die Konzentration an H+-Ionen, d. h. der pH-Wert sinkt. Im Wesentlichen nur in intakten Mitochondrien ATP-Synthase ermöglicht die umgekehrte Bewegung von Protonen in die Matrix. Dies ist die Grundlage für die regulatorisch wichtige Kopplung des Elektronentransfers mit der Bildung von ATP.
Wie bereits erwähnt, sind alle Komplexe I bis V in die innere Mitochondrienmembran integriert, berühren sich jedoch in der Regel nicht, da die Elektronenübertragung durch Ubichinon und Cytochrom c erfolgt. Ubiquinon bewegt sich aufgrund seiner unpolaren Seitenkette frei in der Membran. Wasserlösliches Cytochrom C findet sich auf draußen innere Membran.
Die Oxidation von NADH durch Komplex I erfolgt sowohl auf der Innenseite der Membran als auch in der Matrix, wo auch der Citratzyklus und die β-Oxidation, die wichtigsten NADH-Quellen, stattfinden. Darüber hinaus kommt es in der Matrix zur Reduktion von O 2 und zur Bildung von ATP (ATP). Das entstehende ATP wird über den Antiport-Mechanismus (gegen ADP) in den Intermembranraum transportiert, von wo es über Porine in das Zytoplasma eindringt.
Das ETC ist im CPM lokalisiert, bei Eukaryoten auf der inneren Membran der Mitochondrien. Die Ladungsträger werden entsprechend ihrem Redoxpotential lokalisiert, der Elektronentransport entlang der gesamten Kette erfolgt spontan.
Das Protonenpotential wird durch die ATP-Synthase in die chemische Bindungsenergie von ATP umgewandelt. Die konjugierte Arbeit von ETC- und ATP-Synthase wird als oxidative Phosphorylierung bezeichnet.
Elektronentransportkette der Mitochondrien
Einfluss des oxidativen Potenzials
| Reduktionsmittel | Oxidationsmittel | Ео´, В |
|---|---|---|
| H2 | 2 + | - 0,42 |
| NAD H + H+ | NAD + | - 0,32 |
| NADP H + H+ | NADP+ | - 0,32 |
| Flavoprotein (reduziert) | Flavoprotein (oxidiert) | - 0,12 |
| Coenzym Q H2 | Coenzym Q | + 0,04 |
| Cytochrom B (Fe2+) | Cytochrom B (Fe3+) | + 0,07 |
| Cytochrom C 1 (Fe2+) | Cytochrom C 1 (Fe3+) | + 0,23 |
| Cytochrome A (Fe2+) | Cytochrome A(Fe3+) | + 0,29 |
| Cytochrome A3 (Fe2+) | Cytochrome A3 (Fe3+) | +0,55 |
| H2O | ½ O2 | + 0,82 |
Atemwegskettenhemmer
Einige Substanzen blockieren den Elektronentransfer durch die Komplexe I, II, III, IV.
- Komplex-I-Inhibitoren – Barbiturate, Rotenon, Piericidin
- Der Komplex-II-Inhibitor ist Malonat.
- Komplex-III-Inhibitor – Antimycin A, Myxothiazol, Stigmatelin
- Komplexe IV-Inhibitoren – Schwefelwasserstoff, Cyanid, Kohlenmonoxid, Stickoxid, Natriumazid
Elektronentransportketten von Bakterien
Bakterien nutzen im Gegensatz zu Mitochondrien eine große Anzahl von Elektronendonoren und -akzeptoren sowie unterschiedliche Elektronentransferwege zwischen ihnen. Diese Wege können gleichzeitig durchgeführt werden, z.B. E coli Wenn es auf einem Medium gezüchtet wird, das Glucose als Hauptquelle für organisches Material enthält, werden zwei NADH-Dehydrogenasen und zwei Chinoloxidasen verwendet, was das Vorhandensein von vier Elektronentransportwegen bedeutet. Die meisten ETC-Enzyme sind induzierbar und werden nur dann synthetisiert, wenn der Weg, in den sie eintreten, gefragt ist.
Zu den Elektronendonoren in Bakterien können neben organischem Material auch molekularer Wasserstoff, Kohlenmonoxid, Ammonium, Nitrit, Schwefel, Sulfid und zweiwertiges Eisen gehören. Anstelle von NADH und Succinatdehydrogenase können Formiat-, Laktat-, Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase, Hydrogenase usw. vorhanden sein. Anstelle von Oxidase, die unter aeroben Bedingungen und in Abwesenheit von Sauerstoff verwendet wird, können Bakterien Reduktasen verwenden, die verschiedene reduzieren Endelektronenakzeptoren: Fumaratreduktase, Nitrat- und Nitritreduktase usw.
siehe auch
Schreiben Sie eine Rezension zum Artikel „Die Atmungskette des Elektronentransports“
Anmerkungen
Auszug zur Charakterisierung der Atmungskette des Elektronentransports
- Euer Ehren, dem General. „Sie stehen hier in der Hütte“, sagte der Feuerwerksmann und näherte sich Tuschin.- Nun, mein Lieber.
Tuschin stand auf, knöpfte seinen Mantel zu, richtete sich auf und entfernte sich vom Feuer ...
Unweit des Artilleriefeuers, in der für ihn vorbereiteten Hütte, saß Prinz Bagration beim Abendessen und unterhielt sich mit einigen der mit ihm versammelten Truppenführer. Da war ein alter Mann mit halb geschlossenen Augen, der gierig an einem Hammelknochen nagte, und ein zweiundzwanzigjähriger, makelloser General, der von einem Glas Wodka und Abendessen gerötet war, und ein Stabsoffizier mit einem Namensring und Scherkow, Er sah alle unruhig an, und Prinz Andrei, blass, mit geschürzten Lippen und fieberhaft glänzenden Augen.
In der Hütte stand in der Ecke ein erbeutetes französisches Banner, und der Auditor mit naivem Gesicht betastete den Stoff des Banners und schüttelte ratlos den Kopf, vielleicht weil ihn das Aussehen des Banners wirklich interessierte, und vielleicht auch denn es fiel ihm schwer, sich hungrig das Abendessen anzusehen, für das er nicht genügend Utensilien hatte. In der nächsten Hütte befand sich ein französischer Oberst, der von den Dragonern gefangen genommen wurde. Unsere Offiziere drängten sich um ihn und sahen ihn an. Prinz Bagration dankte einzelnen Kommandeuren und erkundigte sich nach den Einzelheiten des Falles und den Verlusten. Der Regimentskommandeur, der sich in der Nähe von Braunau vorstellte, berichtete dem Fürsten, dass er sich, sobald die Sache begann, aus dem Wald zurückzog, Holzfäller sammelte und sie, indem er sie an sich vorbeiließ, mit zwei mit Bajonetten geschlagenen Bataillonen die Franzosen stürzte.
- Als ich sah, Exzellenz, dass das erste Bataillon verärgert war, stand ich auf der Straße und dachte: „Ich werde diese durchlassen und ihnen mit Kampffeuer begegnen“; Ich habe es so gemacht.
Der Regimentskommandeur wollte dies so sehr tun, er bedauerte so sehr, dass er dafür keine Zeit hatte, dass es ihm vorkam, als sei das alles tatsächlich geschehen. Vielleicht ist es tatsächlich passiert? Konnte man in diesem Durcheinander erkennen, was war und was nicht?
„Und ich muss anmerken, Exzellenz“, fuhr er fort und erinnerte sich an Dolochows Gespräch mit Kutusow und sein letztes Treffen mit dem degradierten Mann, „dass der degradierte Gefreite Dolochow vor meinen Augen einen französischen Offizier gefangen genommen und sich besonders hervorgetan hat.“
„Hier sah ich, Exzellenz, einen Angriff der Pawlogradianer“, intervenierte Scherkow und blickte sich unruhig um, der die Husaren an diesem Tag überhaupt nicht gesehen, sondern nur von einem Infanterieoffizier von ihnen gehört hatte. - Sie haben zwei Quadrate zerschmettert, Exzellenz.
Bei Scherkows Worten lächelten einige, da sie immer einen Witz von ihm erwarteten; Doch als sie bemerkten, dass seine Worte auch auf den Ruhm unserer Waffen und der Gegenwart abzielten, nahmen sie eine ernste Miene an, obwohl viele sehr wohl wussten, dass das, was Scherkow sagte, eine Lüge war, die auf nichts beruhte. Prinz Bagration wandte sich an den alten Oberst.
– Vielen Dank, meine Herren, alle Einheiten haben heldenhaft gehandelt: Infanterie, Kavallerie und Artillerie. Wie bleiben zwei Waffen in der Mitte übrig? – fragte er und suchte mit seinen Augen nach jemandem. (Prinz Bagration fragte nicht nach den Waffen auf der linken Flanke; er wusste bereits zu Beginn der Angelegenheit, dass alle Waffen dort zurückgelassen worden waren.) „Ich glaube, ich habe Sie gefragt“, wandte er sich an den diensthabenden Offizier das Hauptquartier.
„Einer wurde getroffen“, antwortete der diensthabende Beamte, „und den anderen kann ich nicht verstehen; Ich selbst war die ganze Zeit dort und habe Befehle gegeben und bin einfach weggefahren ... Es war wirklich heiß“, fügte er bescheiden hinzu.
Jemand sagte, dass Kapitän Tushin hier in der Nähe des Dorfes stünde und dass man ihn bereits holen ließ.
„Ja, da waren Sie“, sagte Prinz Bagration und wandte sich an Prinz Andrei.
„Nun, wir sind eine Weile nicht zusammengezogen“, sagte der diensthabende Beamte und lächelte Bolkonsky freundlich an.
„Ich hatte nicht das Vergnügen, Sie zu sehen“, sagte Prinz Andrei kalt und abrupt.
Alle schwiegen. Tuschin erschien auf der Schwelle und bahnte sich schüchtern seinen Weg hinter den Generälen. Tuschin ging in einer engen Hütte um die Generäle herum und war wie immer verlegen beim Anblick seiner Vorgesetzten. Er bemerkte den Fahnenmast nicht und stolperte darüber. Mehrere Stimmen lachten.
– Wie wurde die Waffe zurückgelassen? – fragte Bagration und blickte dabei weniger stirnrunzelnd auf den Kapitän als vielmehr auf die Lacher, unter denen Scherkows Stimme am lautesten zu hören war.
Tuschin stellte sich beim Anblick der gewaltigen Autoritäten erst jetzt voller Entsetzen seine Schuld und Schande vor, die darin bestanden, dass er, obwohl er am Leben geblieben war, zwei Waffen verloren hatte. Er war so aufgeregt, dass er bis zu diesem Moment keine Zeit hatte, darüber nachzudenken. Das Gelächter der Beamten verwirrte ihn noch mehr. Er stand mit zitterndem Unterkiefer vor Bagration und sagte kaum:
– Ich weiß es nicht... Eure Exzellenz... es waren keine Menschen da, Eure Exzellenz.
– Du hättest es aus der Deckung nehmen können!
Tushin sagte nicht, dass es keine Deckung gäbe, obwohl dies die absolute Wahrheit war. Er hatte Angst, einen anderen Chef im Stich zu lassen, und blickte Bagration stumm und mit starrem Blick direkt ins Gesicht, wie ein verwirrter Student einem Prüfer in die Augen schaut.
Die Stille dauerte ziemlich lange. Prinz Bagration, der offenbar nicht streng sein wollte, hatte nichts zu sagen; der Rest wagte es nicht, in das Gespräch einzugreifen. Prinz Andrey blickte Tushin unter seinen Brauen hervor und seine Finger bewegten sich nervös.
„Eure Exzellenz“, unterbrach Prinz Andrei die Stille mit seiner scharfen Stimme, „Sie haben sich geruht, mich zur Batterie von Kapitän Tuschin zu schicken.“ Ich war dort und fand zwei Drittel der Männer und Pferde getötet, zwei zerfetzte Waffen und keine Deckung.
Fürst Bagration und Tuschin sahen nun Bolkonski, der zurückhaltend und aufgeregt sprach, gleichermaßen hartnäckig an.
„Und wenn Sie, Exzellenz, mir erlauben, meine Meinung zu äußern“, fuhr er fort, „dann verdanken wir den Erfolg des Tages vor allem dem Einsatz dieser Batterie und der heldenhaften Standhaftigkeit von Kapitän Tushin und seiner Kompanie“, sagte Prince Andrei und ohne auf eine Antwort zu warten, stand er sofort auf und ging vom Tisch weg.
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