К кислым аминокислотам относятся. Аминокислоты - структурные мономеры белков

Общая характеристика (строение, классификация, номенклатура, изомерия).

Основной структурной единицей белков являются a-аминокислоты. В природе встречается примерно 300 аминокислот. В составе белков найдено 20 различных a-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино -, а имино кислотой). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

a-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у a-углеродного атома замещен на аминогруппу (–NН 2), например:

Различаются аминокислоты по строению и свойствам радикала R. Радикал может представлять остатки жирных кислот, ароматические кольца, гетероциклы. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.

Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимером, и обладают химической индивидуальностью.

Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b- или g-положением аминогруппы, например:

Классификация и номенклатура аминокислот.

Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.

А) В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:

1. Алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин:

2. Гидроксилсодержащие – серин, треонин:

4. Ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан:

5. С анионобразующими группами в боковых цепях-аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

6. и амиды-аспарагиновой и глутаминовой кислот – аспарагин, глутамин.

7. Основные – аргинин, гистидин, лизин.

8. Иминокислота – пролин


Б) Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот.

Различают полярные и неполярные аминокислоты. У неполярных в радикале есть неполярные связи С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.

Все остальные аминокислоты относятся к полярным (в R-группе есть полярные связи С–О, С–N, –ОН, S–H). Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).

В) Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств R-групп (таблица 1).

Кислые (при рН=7 R-группа может нести отрицательный заряд) это аспарагиновая, глутаминовая кислоты, цистеин и тирозин.

Основные (при рН=7 R-группа может нести положительный заряд) – это аргинин, лизин, гистидин.

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным (группа R незаряжена).

Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности
R-групп.

3. Отрицательно заряженные
R-группы

Аспарагиновая к-та

Глутаминовая к-та

4. Положительно заряженные
R-группы

Гистидин

GLy ALa VaL Leu Lie Pro Phe Trp Ser Thr Cys Met Asn GLn Tyr Asp GLy Lys Arg His G A V L I P F W S T C M N Q Y D E K R N Гли Ала Вал Лей Иле Про Фен Трп Сер Тре Цис Мет Асн Глн Тир Асп Глу Лиз Арг Гис 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

Г) По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся:

на моноаминамонокарбоновые , содержащие по одной карбоксильной и аминной группе;

– моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа);

– диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).

Д) По способности синтезироваться в организме человека и животных все аминокислоты делятся:

на заменимые,

– незаменимые,

– частично незаменимые .

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных они обязательно должны поступать вместе с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин,изолейцин,треонин,триптофан, метионин,лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые - синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются арганин, гистидин, тирозин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.

Изомерия

В молекулах всех природных аминокислот (за исключением глицина) у a-углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома . Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Число возможных стереоизомеров ровно 2 n , где n – число асимметрических атомов углерода. У глицина n = 0, у треонина n = 2. Все остальные 17 белковых аминокислот содержат по одному асимметрическому атому углерода, они могут существовать в виде двух оптических изомеров.

В качестве стандарта при определении L и D -конфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида.

Расположение в проекционной формуле Фишера NH 2 -группы слева соответствуют L -конфигурации, а справа – D -конфигурации.

Следует отметить, что буквы L и D означают принадлежность того или иного вещества по своей стереохимической конфигурации к L или D ряду, независимо от направленности вращения.

Кроме 20 стандартных аминокислот встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков – эти аминокислоты называют еще модифицированными (гидроксипролин и гидроксилизин).

Методы получения

– Аминокислоты имеют чрезвычайно большое физиологическое значение. Из остатков аминокислот построены белки и полипептиды.

При гидролизе белковых веществ животных и растительных организмов образуются аминокислоты.

Синтетические способы получения аминокислот:

Действие аммиака на галоидзамещённые кислоты

– α-Аминокислоты получают действием аммиака на оксинит-рилы

Современно протеиновое питание невозможно представить без рассмотрения роли отдельных аминокислот. Даже при общем положительном протеиновом балансе организм животного может испытывать недостаток протеина. Это связано с тем, что усвоение отдельных аминокислот взаимосвязано в друг другом, недостаток или избыток одной аминокислоты может приводить к недостатку другой.
Часть аминокислот не синтезируется в организме человека и животных. Они получили название незаменимых. Таких аминокислот всего десять. Четыре из них являются критическими (лимитирующими)- они чаще всего ограничивают рост и развитие животных.
В рационах для птицы главными лимитирующими аминокислотами являются метионин и цистин, в рационах для свиней – лизин. Организм должен получать достаточное количество главной лимитирующей кислоты с кормом для того, чтобы и другие аминокислоты могли эффективно использоваться для синтеза белка.

Этот принцип иллюстрирован «бочкой Либиха», где уровень заполнения бочки представляет собой уровень синтеза протеина в организме животного. Самая короткая доска в бочке «ограничивает» возможность удержания в ней жидкости. Если же эта доска будет удлинена, то и объем удерживаемой в бочке жидкости увеличится до уровня второй лимитирующей доски.
Самый важный фактор, определяющий продуктивность животных, - это сбалансированность содержащихся в нем аминокислот в соответствии с физиологическими потребностями. Многочисленными исследованиями было доказано, что у свиней, в зависимости от породы и пола, потребность в аминокислотах отличается количественно. А вот отношение незаменимых аминокислот для синтеза 1 г протеина является одинаковым. Такое соотношение незаменимых аминокислот к лизину, как основной лимитирующей аминокислоте, и называется «идеальным протеином» или «идеальным профилем аминокислот». (

Лизин

входит в состав практически всех белков животного, растительного и микробного происхождения, однако протеины злаковых культур бедны лизином.

  • Лизин регулирует воспроизводительную функцию, при его недостатке нарушается образование спермиев и яйцеклеток.
  • Необходим для роста молодняка, образования тканевых белков. Лизин принимает участие в синтезе нуклеопротеидов, хромопротеидов (гемоглобин), тем самым регулирует пигментацию шерсти животных. Регулирует количество продуктов распада белка в тканях и органах.
  • Способствует всасыванию кальция
  • Участвует в функциональной деятельности нервной и эндокринной систем, регулирует обмен белков и углеводов, однако реагируя с углеводами, лизин переходит в недоступную для усвоения форму.
  • Лизин является исходным веществом при образовании карнитина, играющего важную роль в жировом обмене.

Метионин и цистин серосодержащие аминокислоты. При этом метионин может трансформироваться в цистин, поэтому эти аминокислоты нормируются вместе, а при недостатке в рацион вводятся метиониновые добавки. Обе эти аминокислоты участвуют в образовании производных кожи - волоса, пера; вместе с витамином Е регулируют удаление избытков жира из печени, необходимы для роста и размножения клеток, эритроцитов. При недостатке метионина цистин неактивен. Однако значительного избытка метионина в рационе не следует допускать.

Метионин

способствует отложению жира в мышцах, необходим для образования новых органических соединений холина (витамина В4), креатина, адреналина, ниацина (витамина В5) и др.
Дефицит метионина в рационах приводит к снижению уровня плазменных белков (альбуминов), вызывает анемию (снижается уровень гемоглобина крови), при одновременном недостатке витамина Е и селена способствует развитию мышечной дистрофии. Недостаточное количество метионина в рационе вызывает отставание в росте молодняка, потерю аппетита, снижение продуктивности, увеличение затрат корма, жировое перерождение печени, нарушение функций почек, анемию и истощение.
Избыток метионина ухудшает использование азота, вызывает дегенеративные изменения в печени, почках, поджелудочной железе, увеличивает потребность в аргинине, глицине. При большом избытке метионина наблюдается дисбаланс (нарушается равновесие аминокислот, в основе которого лежат резкие отклонения от оптимального соотношения незаменимых аминокислот в рационе), который сопровождается нарушением обмена веществ и торможением скорости роста у молодняка.
Цистин - серосодержащая аминокислота, взаимозаменяемая с метионином, участвует в окислительно-восстановительных процессах, обмене белков, углеводов и желчных кислот, способствует образованию веществ, обезвреживающих яды кишечника, активизирует инсулин, вместе с триптофаном цистин участвует в синтезе в печени желчных кислот, необходимых для всасывания продуктов переваривания жиров из кишечника, используется для синтеза глютатиона. Цистин обладает способностью поглощать ультрафиолетовые лучи. При недостатке цистина отмечается цирроз печени, задержка оперяемости и роста пера у молодняка, ломкость и выпадение (выщипывание) перьев у взрослой птицы, снижение сопротивляемости к инфекционным заболеваниям.

Триптофан

определяет физиологическую активность ферментов пищеварительного тракта, окислительных ферментов в клетках и ряда гормонов, участвует в обновлении белков плазмы крови, обуславливает нормальное функционирование эндокринного и кроветворного аппаратов, половой системы, синтез гамма - глобулинов, гемоглобина, никотиновой кислоты, глазного пурпура и др. При недостатке в рационе триптофана замедляется рост молодняка, снижается яйценоскость несушек, повышаются затраты корма на продукцию, атрофируются эндокринные и половые железы, возникает слепота, развивается анемия (снижается количество эритроцитов и уровень гемоглобина в крови), понижается резистентность и иммунные свойства организма, оплодотворённость и выводимость яиц. У свиней, получавших рацион, бедный триптофаном, снижается потребление корма, появляется извращенный аппетит, огрубение щетины и истощение, отмечается ожирение печени. Дефицит этой аминокислоты приводит также к стерильности, повышенной возбудимости, конвульсиям, образованию катаракты, отрицательному балансу азота и потере живой массы. Триптофан, являясь предшественником (провитамином) никотиновой кислоты, предупреждает развитие пеллагры.

Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

Аминокислоты.

Аминокислоты - органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа -СООН , а аминогруппа - NH 2 .

Разделяют α и β - аминокислоты:

В природе встречаются в основном α -кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С 5 Н 9 NO 2 ):

Самая простая аминокислота - глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина - аланин, валин, лейцин, изолейцин.

Получение аминокислот.

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты - это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы - аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

Леонид Остапенко

Гормональные связи

Оказалось, что аминокислоты с разветвленными цепями могут не только предотвращать центральное утомление и распад мышечных структур, но способны также оставлять неблагоприятные гормональные колебания, вызванные интенсивным упражнением.

Например, один только лейцин способен стимулировать высвобождение и/или активацию гормона роста, соматомединов и инсулина. Это оказывает прямой анаболический и антикатаболический эффект на мышцу.

В опытах, проведенных в течение 1992 года (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), исследователи обеспечивали испытуемых спортсменов коммерческим диетическим продуктом, содержащим 5,14 граммов лейцина, 2,57 граммов изолейцина и 2,57 граммов валина (соотношение 2:1:1). Кроме BCAA, в этот продукт были включены 12 граммов молочных протеинов, 20 граммов фруктозы, 8,8 граммов других карбогидратов и 1,08 граммов жира.

Цель ученых состояла в том, чтобы определить, могло ли бы дополнение BCAA воздействовать на гормональную реакцию, обнаруживаемую их субъектами (мужчинами-марафонцами) при беге с постоянной скоростью. Для того чтобы результаты опыта были "чистыми", атлеты голодали в течение 12 часов перед тестированием и принимали их смеси BCAA за 90 минут перед тестовым забегом.

Результаты опытов показали, что некоторые субъекты обнаруживали существенный подъем BCAA в их крови в течение нескольких часов после потребления смеси. Исследователи заключили, что BCAA могут с гарантией оказывать антикатаболическое влияние, потому что соотношение тестостерона к кортизолу - главный индикатор анаболического статуса - было улучшено. Вы знаете, что кортизол - это мощнейший катаболический гормон, повышенный уровень которого в организме буквально "пожирает" ваши с таким трудом взращенные мышцы.

В другом опыте (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) исследователи давали шестнадцати скалолазам в целом 11,52 граммов BCAA - 5,76 граммов лейцина, 2,88 граммов изолейцина и 2,88 граммов валина каждый день. Результаты опыта блестяще подтвердили, что дополнение диеты с помощью BCAA помогало предотвращать потерю мышц, когда эти 16 человек совершали изнурительный переход через Перуанские Анды.

Честное слово, по-хорошему позавидуешь всем этим кроссовикам, марафонцам и альпинистам - все ученые занимаются ими, и только несчастный культурист вынужден на свой страх и риск вгонять в себя совершенно немыслимые сочетания всего того, что хотя бы на миг приблизило бы его заветную цель - стать сильным и большим! Но, кажется, мы отвлеклись на эмоции, а этого делать при серьезном разговоре нельзя... Вернемся к нашей теме.

Итак, BCAA оказались обладающими антикатаболическим воздействием и, следовательно, могут считаться ключевым фактором в повышении анаболической стимуляции. На этот счет имеется некоторая научная аргументация.

Один из серьезных опытов, проведенный американским ученым Ferrando и его коллегами в NASA в Хьюстоне, США, - был освещен в Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Имейте в виду, что JPEN - главный журнал, мнение которого безоговорочно принимается ортодоксальными нутриционистами, - содержит многочисленные статьи о нутрициональной терапии, особенно в отношении аминокислот.

Этот опыт сравнивал влияние 11 г BCAA с влиянием 11 г трех незаменимых аминокислот (треонина, гистидина и метионина) на синтез протеина и расщепление его у 4 здоровых мужчин. Каждый дневная доза напитка с этими BCAA также включала 50 г карбогидратов.

В результате получены три важных наблюдения:

Первое - диетическое дополнение любой смесью аминокислот значительно увеличивало (в три-четыре раза) уровни соответствующей аминокислоты в крови.

Второе - добавление BCAA (но не другой аминокислотной формулы) значительно увеличивала внутриклеточные концентрации BCAA в мышце.

Третье (но с самым большим значением) - дополнение питания аминокислотами значительно угнетало во всем теле расщепление протеина (протеолиз) - при этом BCAA обеспечивали большую защиту, чем формулы "незаменимых" аминокислот.

По-моему, за результаты этого опыта мы вполне могли бы порадоваться вместе с множеством других людей, заинтересованных в такой защите своей мускулатуры.

Ложка дегтя

Нельзя, чтобы все время все было очень хорошо. Так в жизни не бывает. Не бывает этого и в мире биохимии, особенно, если речь идет об опытах.

Как мы уже знаем, нервная релаксация транслируется в преждевременное утомление в ходе тренировки, и одним из рекомендованных средств исправления этого состояния является прием аминокислотами с разветвленными цепями, или BCAA, перед тренировкой. Как упоминалось выше, триптофан конкурирует с другими аминокислотами за поступление в мозг, и обычно проигрывает большим нейтральным аминокислотам, таким, как BCAA. Прошлые исследования показали, что прием BCAA перед тренировкой отставляет совокупное влияние карбогидратов, инсулина и триптофана, таким образом отставляя нежелательное утомлению центральной нервной системы.

Однако недавно исследование, проведенное, к счастью, пока на крысах, оказалось противоречащим этой рекомендации. Группа крыс, которая принимала BCAA, показала значительный уровень утомления в течение физической нагрузки, и ученые заключили, что BCAA вызывают большее высвобождение инсулина, чем глюкоза, и это ведет к преждевременному утомлению за счет двух механизмов: 1) удаления инсулином глюкозы из крови; и 2) снижения темпа расщепления и высвобождения накопленного печеночного гликогена, который нужен для поддержания правильного уровня глюкозы крови.

Пока всего лишь теоретический урок, который следует извлечь из этого опыта, таков, что комбинация высокого уровня карбогидратов и высокого уровня BCAA перед занятиями может вызвать преждевременное утомление в ходе тренировки, особенно при нагрузке, длящейся более двух часов. После тренировки, конечно, эта ситуация развивается в обратном порядке. Вот когда вам нужен мощный приток инсулина для содействия синтезу мышечного протеина. В действительности, если вы принимаете добавку, подобную одному из метаболических оптимизаторов, богатую и карбогидратами, и BCAA, вам нужно было бы принимать ее после вашего тренинга, если вы хотите сохранить высокий уровень энергии в ходе тренировки. К счастью, это только предположения, и они нуждаются в проверке, а пока все атлеты элитного уровня, принимающие аминокислоты с разветвленными цепями и до, и после тренировок, отмечают позитивные сдвиги и в энергии, и в сохранении мышечной массы.

Как и когда принимать BCAA

Стандартные рекомендации по поводу момента приема BCAA - периоды непосредственно перед и после тренировочного занятия. В пределах получаса до тренировки очень полезно принять пару капсул этих аминокислот. Они подстрахуют вас, на случай, если у вас маловато гликогена в мышцах и печени, так чтобы вам не пришлось расплачиваться расщеплением ценных аминокислот, из которых состоят ваши мышечные клетки.

Естественно, после тренировки, когда уровень аминокислот и глюкозы в крови достигают очень низких отметок, их нужно немедленно возмещать, ибо только восстановив энергопотенциал клетки, можно рассчитывать на то, что она начнет разворачивать пластические процессы, то есть регенерацию и суперрегенерацию сократительных элементов.

Наиболее благоприятным периодом для такого возмещения являются первые полчаса после занятия. Сразу же после занятия примите еще пару капсул BCAA, чтобы продолжающийся по инерции повышенный темп обменных процессов не "сожрал" в интересах ликвидации энергетической ямы ценные, строящие мышечные клетки аминокислоты.

Ли Хэйни, один из "долгожителей" на троне Mr. Olympia, например, принимал после тяжелых тренировок смесь валина, лейцина и изолейцина в соотношении 2:2:1, а в абсолютных величинах это выражалось в 5 граммах валина и лейцина, и 2,5 граммах изолейцина, а после аэробных тренировок эта дозировка снижалась наполовину.

Некоторые специалисты полагают, что идеальное время для приема добавок BCAA - немедленно после еды, что помогает вам сохранять высокие уровни инсулина, и немедленно после каждой тренировки, что ускоряет поступление BCAA в ваши изголодавшиеся мышцы, когда они находятся в истощенном состоянии. Следует, однако, принимать их с некоторой формой комплексных карбогидратов в одно и то же время, однако не с простыми сахарами, которые неэффективны для восстановления мышечного гликогена. В любом случае, вам никогда не следует принимать BCAA на пустой желудок - в этом единодушны практически все исследователи и практики.

Есть еще некоторые хитрости, без знания которых даже самые мощные дозировки BCAA не "сыграют" вам на руку. Пожалуйста, имейте в виду, что главным моментом в усвоении любых аминокислот является повышенный сахар в крови и инсулин. Вне всякого сомнения, инсулин является главным анаболическим гормоном в теле. Вопрос в том, как наилучше скомбинировать высокие уровни инсулина с BCAA?

Прежде всего, позаботьтесь, чтобы в вашей диете и плане добавок присутствовали важные кофакторы. Одним из наиболее важных из этих кофакторов является хром, и наиболее желательная форма этого микроэлемента - пиколинат хрома. Хром увеличивает эффективность инсулина, а поскольку инсулин транспортирует аминокислоты в ваши мышцы, вы будете получать результаты, ниже идеальных, когда принимаете BCAA, испытывая недостаточность в хроме.

Другие важные кофакторы включают цинк, который является регулятором инсулина, витамины B6 и B12, которые важны для метаболизма протеина, а также биотин. Значительная доля этих кофакторов будет поступать из хорошей чистой диеты. Но даже при этом неплохо также принимать хорошие формулы мультивитаминов и мультиминералий для подстраховки, в случае, если вы получаете недостаточное их количество.

Безусловно, для того, чтобы BCAA работали эффективно, вам следует ориентироваться на их комплексные добавки, включающие все три из указанных аминокислот. Они все должны присутствовать в одно и то же время для того, чтобы обеспечить максимальное их усвоение мышечной системой.

Сколько принимать и от каких фирм

Вопрос последний, но самый важный и самый трудный. Никто не знает, сколько нужно принимать; ни один из научных опытов, с результатами которых мы знакомились, не мог не только категорически, но даже в рекомендательном плане назвать ни соотношения между отдельными BCAA в их комплексе, ни суточные или разовые дозировки. Каждый из чемпионов, участвующий в рекламе той или иной аминокислотной добавки, утверждает, что именно то, что принимал он, и является самым лучшим. Мне кажется, что это вполне естественно. Ведь индивидуальные особенности пищеварения и усвоения настолько специфичны у каждого человека, что одному из вас лучше всего будет помогать аминокислотная формула фирмы Twinlab , тогда как другой будет в восторге от фирмы Weider , а третий будет с пеной у рта доказывать, что нет ничего лучше, чем аминокислоты фирмы Multipower . Забавнее всего то, что все они будут правы, ибо та или иная конкретная аминокислотная формула превосходно "вписалась" в особенности его организма!

Поэтому экспериментируйте, друзья, за вами будущее, и сообщайте нам о том, препараты каких фирм вам показались наиболее эффективными, в какой дозировке, в какое время суток и так далее. Чем больше мы сумеем собрать таких материалов, тем точнее сумеем определиться в оптимальных для культуристов дозах и схемах приема.

Успеха вам в вашей исследовательской деятельности!

ГЛАВА 2. 2.1. БЕЛКИ

1. Нейтральной аминокислотой является:

1) аргинин 4) аспарагиновая кислота

2) лизин 5) гистидин

2. Биполярный ион моноаминомонокарбоновой аминокислоты заряжен:

1) отрицательно

2) электронейтрален

3) положительно

Приведенная аминокислота

H 2 N-CН 2 -(CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH

относится к группе аминокислот:

1) гидрофобных

2) полярных, но незаряженных

3) заряженных положительно

4) заряженных отрицательно

4.Установить соответствие:

радикалы аминокислот аминокислоты

а) гистидин

а) гистидин

в) фенилаланин

д) триптофан

5. Иминокислотой является:

1) глицин 4) серин

2) цистеин 5) пролин

3) аргинин

6. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются:

1) α-аминопроизводными карбоновых кислот

2) β-аминопроизводными карбоновых кислот

3) α-аминопроизводными ненасыщенных карбоновых кислот

7. Назвать аминокислоту:

1. Назвать аминокислоту:

9.Установить соответствие:

Аминокислота Группы

4. цитруллин моноаминомонокарбоновые

5. цистин диаминомонокарбоновые

6. треонин моноаминодикарбоновые

7. глутаминовая диаминодикарбоновые

10. Серосодержащей аминокислотой является:

8. Треонин 4) триптофан

9. Тирозин 5) метионин

10. Цистеин

11. В состав белков не входят аминокислоты:

1) глутамин 3) аргинин

2) γ-аминомасляная 4) β-аланин

кислота 4) треонин

12. Гидроксигруппу содержат аминокислоты:

1) аланин 4) метионин

2) серин 5) треонин

3) цистеин

13. Установить соответствие:

элементный химический содержание

состав белка в процентах

1) углерод а) 21-23

2) кислород б) 0-3

3) азот в) 6-7

4) водород 5) 50-55

5) сера д) 15-17

14. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:

1) водороданая

2) пептидная

3) дисульфидная

4) гидрофобное взаимодействие

15. Молекулярная масса белка варьирует в пределах:

1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 тысяч kДa

16. При денатурации белка не происходит:

1) нарушения третичной структуры



3) нарушения вторичной структуры

2) гидролиза пептидных связей

4) диссоциации субъединиц

Спектрофотометрический метод количественного

определения белка основан на их свойстве поглощать свет в УФ-области при:

1) 280 нм 2) 190 нм 3) 210 нм

Аминокислоты аргинин и лизин составляют

20-30% аминокислотного состава белков:

1) альбуминов 4) гистонов

2) проламинов 5) протеиноидов

3) глобулинов

19. Белки волос кератины относятся к группе:

1) проламинов 4) глютелинов

2) протаминов 5) глобулинов

3) протеиноидов

20. 50% белков плазмы крови составляют:

1) α-глобулины 4) альбумин

2) β-глобулины 5) преальбумин

3) γ-глобулины

21. В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом:

1)протамины 3) альбумины

2) гистоны 4) глобулины

22. К протеиноидам относятся:

1) зеин – белок семян кукурузы 4) фиброин – белок шелка

2) альбумин – белок яйца 5) коллаген – белок соеди-

3) гордеин – белок семян ячменя нительной ткани