Die Sekundärstruktur des Proteins wird dadurch gebildet. Sekundärstruktur von Proteinen

L Durch das Zusammenspiel funktioneller Gruppen von Aminosäuren erhalten lineare Polypeptidketten einzelner Proteine eine bestimmte räumliche dreidimensionale Struktur, die als „Konformation“ bezeichnet wird. Alle Moleküle einzelner Proteine (d. h. solche mit der gleichen Primärstruktur) nehmen in Lösung die gleiche Konformation ein. Folglich liegen alle für die Bildung räumlicher Strukturen notwendigen Informationen in der Primärstruktur von Proteinen.

In Proteinen gibt es zwei Haupttypen der Konformation von Polypeptidketten: Sekundär- und Tertiärstrukturen.

2. Sekundärstruktur von Proteinen - räumliche Struktur, die aus der Wechselwirkung zwischen funktionellen Gruppen des Peptidrückgrats resultiert.

In diesem Fall können Peptidketten zwei Arten regelmäßiger Strukturen annehmen: α-Helices

β-Struktur Unter β-Struktur verstehen wir eine Figur, die einem wie eine Ziehharmonika gefalteten Blatt ähnelt. Die Figur entsteht durch die Bildung einer Menge Wasserstoffbrücken zwischen Atomen von Peptidgruppen linearer Regionen einer Polypeptidkette, die Biegungen bilden, oder zwischen verschiedenen Polypeptidgruppen.

Bindungen sind Wasserstoff, Sie stabilisieren einzelne Fragmente von Makromolekülen.

3. Tertiärstruktur von Proteinen - eine dreidimensionale räumliche Struktur, die durch Wechselwirkungen zwischen Aminosäureresten entsteht, die in der Polypeptidkette weit voneinander entfernt liegen können.

Strukturell besteht aus stabilisierten Sekundärstrukturelementen verschiedene Arten Wechselwirkungen, bei denen hydrophobe Wechselwirkungen eine entscheidende Rolle spielen
Die Stabilisierung der Tertiärstruktur des Proteins ist beteiligt an:

· kovalente Bindungen (zwischen zwei Cysteinresten – Disulfidbrücken);

· Ionenbindungen zwischen entgegengesetzt geladenen Seitengruppen von Aminosäureresten;

· Wasserstoffbrücken;

· Hydrophil-hydrophobe Wechselwirkungen. Bei der Wechselwirkung mit umgebenden Wassermolekülen „bestrebt“ das Proteinmolekül, sich zu falten, sodass die unpolaren Seitengruppen der Aminosäuren aus der wässrigen Lösung isoliert werden; Auf der Oberfläche des Moleküls erscheinen polare hydrophile Seitengruppen.

4. Die Quartärstruktur ist die relative Anordnung mehrerer Polypeptidketten innerhalb eines einzelnen Proteinkomplexes. Proteinmoleküle, aus denen ein Protein mit Quartärstruktur besteht, werden getrennt an Ribosomen gebildet und bilden erst nach Abschluss der Synthese eine gemeinsame supramolekulare Struktur. Ein Protein mit Quartärstruktur kann sowohl gleiche als auch unterschiedliche Polypeptidketten enthalten. Beteiligen Sie sich an der Stabilisierung der Quartärstruktur die gleichen Arten von Wechselwirkungen wie bei der Stabilisierung des Tertiärbereichs. Supramolekulare Proteinkomplexe können aus Dutzenden von Molekülen bestehen.

Rolle.

Die Bildung von Peptiden im Körper erfolgt innerhalb weniger Minuten, während die chemische Synthese im Labor ein ziemlich langwieriger Prozess ist, der mehrere Tage dauern kann, und die Entwicklung der Synthesetechnologie mehrere Jahre dauern kann. Dennoch gibt es durchaus starke Argumente dafür, Arbeiten zur Synthese von Analoga natürlicher Peptide durchzuführen. Erstens ist es durch chemische Modifikation von Peptiden möglich, die Primärstrukturhypothese zu bestätigen. Die Aminosäuresequenzen einiger Hormone wurden genau durch die Synthese ihrer Analoga im Labor bekannt.

Zweitens ermöglichen uns synthetische Peptide, den Zusammenhang zwischen der Struktur einer Aminosäuresequenz und ihrer Aktivität genauer zu untersuchen. Um den Zusammenhang zwischen der spezifischen Struktur des Peptids und seiner biologischen Aktivität zu klären, wurden umfangreiche Arbeiten zur Synthese von mehr als tausend Analoga durchgeführt. Dadurch konnte herausgefunden werden, dass der Austausch nur einer Aminosäure in der Struktur eines Peptids seine biologische Aktivität um ein Vielfaches steigern oder seine Richtung ändern kann. Und die Änderung der Länge der Aminosäuresequenz hilft dabei, die Lage der aktiven Zentren des Peptids und den Ort der Rezeptorinteraktion zu bestimmen.

Drittens wurde es dank der Modifikation der ursprünglichen Aminosäuresequenz möglich, pharmakologische Arzneimittel zu erhalten. Die Schaffung von Analoga natürlicher Peptide ermöglicht die Identifizierung „effektiverer“ Konfigurationen von Molekülen, die die biologische Wirkung verstärken oder länger anhalten.

Viertens ist die chemische Synthese von Peptiden wirtschaftlich vorteilhaft. Die meisten therapeutischen Medikamente würden ein Dutzend Mal teurer sein, wenn sie aus einem Naturprodukt hergestellt würden.

Aktive Peptide kommen in der Natur oft nur in Mengen im Nanogrammbereich vor. Darüber hinaus können Methoden zur Reinigung und Isolierung von Peptiden aus natürlichen Quellen die gewünschte Aminosäuresequenz nicht vollständig von Peptiden mit entgegengesetzter oder anderer Wirkung trennen. Und im Fall spezifischer Peptide, die vom menschlichen Körper synthetisiert werden, können sie nur durch Synthese unter Laborbedingungen gewonnen werden.

57. Klassifizierung von Proteinen: einfach und komplex, kugelförmig und fibrillär, monomer und oligomer. Funktionen von Proteinen im Körper.

Klassifizierung nach Strukturtyp

Aufgrund ihrer allgemeinen Struktur können Proteine in drei Gruppen eingeteilt werden:

1. Fibrilläre Proteine – bilden Polymere, ihre Struktur ist normalerweise sehr regelmäßig und wird hauptsächlich durch Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Ketten aufrechterhalten. Sie bilden Mikrofilamente, Mikrotubuli und Fibrillen und unterstützen die Struktur von Zellen und Geweben. Zu den fibrillären Proteinen gehören Keratin und Kollagen.

2. Globuläre Proteine sind wasserlöslich, allgemeine Form Moleküle sind mehr oder weniger kugelförmig.

3. Membranproteine – haben Domänen, die die Zellmembran durchqueren, aber Teile von ihnen ragen aus der Membran in die interzelluläre Umgebung und das Zytoplasma der Zelle hinein. Membranproteine fungieren als Rezeptoren, d. h. sie übertragen Signale und versorgen auch Transmembrantransport verschiedene Substanzen. Transporterproteine sind spezifisch; jedes von ihnen lässt nur bestimmte Moleküle oder eine bestimmte Art von Signal durch die Membran passieren.

Einfache Proteine , Komplexe Proteine

Viele Proteine enthalten neben Peptidketten auch Nicht-Aminosäuregruppen, und nach diesem Kriterium werden Proteine in zwei große Gruppen eingeteilt – einfache und komplexe Proteine(Proteine). Einfache Proteine bestehen nur aus Polypeptidketten; komplexe Proteine enthalten auch Nicht-Aminosäure- oder prothetische Gruppen.

Einfach.

Unter den globulären Proteinen können wir unterscheiden:

1. Albumine – in Wasser über einen weiten pH-Bereich (von 4 bis 8,5) löslich, ausgefällt mit einer 70–100 %igen Ammoniumsulfatlösung;

2. Polyfunktionelle Globuline mit größerer Molekulargewicht, weniger löslich in Wasser, löslich in Salzlösungen, enthalten oft einen Kohlenhydratanteil;

3. Histone sind Proteine mit niedrigem Molekulargewicht und einem hohen Gehalt an Arginin- und Lysinresten im Molekül, der ihre grundlegenden Eigenschaften bestimmt;

4. Protamine zeichnen sich durch einen noch höheren Arginingehalt (bis zu 85 %) aus, sie bilden wie Histone stabile Assoziate mit Nukleinsäuren und fungieren als regulatorische und repressorische Proteine – ein integraler Bestandteil von Nukleoproteinen;

5. Prolamine zeichnen sich durch einen hohen Gehalt an Glutaminsäure (30–45 %) und Prolin (bis zu 15 %) aus, sind wasserunlöslich, löslich in 50–90 % Ethanol;

6. Gluteline enthalten wie Prolamine etwa 45 % Glutaminsäure und kommen häufig in Getreideproteinen vor.

Fibrilläre Proteine zeichnen sich durch eine faserige Struktur aus und sind in Wasser und Salzlösungen praktisch unlöslich. Polypeptidketten in Molekülen liegen parallel zueinander. Beteiligen Sie sich an der Bildung von Strukturelementen des Bindegewebes (Kollagen, Keratine, Elastine).

Komplexe Proteine

(Proteine, Holoproteine) sind Zweikomponentenproteine, die zusätzlich zu Peptidketten (einfaches Protein) eine Nicht-Aminosäurekomponente enthalten – eine prosthetische Gruppe. Während der Hydrolyse komplexe Proteine Neben Aminosäuren werden auch der Nicht-Protein-Anteil bzw. dessen Abbauprodukte freigesetzt.

Als prosthetische Gruppe können verschiedene organische (Lipide, Kohlenhydrate) und anorganische (Metalle) Substanzen fungieren.

Abhängig von chemischer Natur Unter den komplexen Proteinen werden folgende Klassen prothetischer Gruppen unterschieden:

· Glykoproteine, die kovalent gebundene Kohlenhydratreste als prothetische Gruppe und ihre Unterklasse enthalten – Proteoglykane, mit prothetischen Mucopolysaccharidgruppen. Hydroxylgruppen von Serin oder Threonin sind normalerweise an der Bildung von Bindungen mit Kohlenhydratresten beteiligt. Die meisten extrazellulären Proteine, insbesondere Immunglobuline, sind Glykoproteine. Der Kohlenhydratanteil von Proteoglykanen beträgt ~95 %; sie sind der Hauptbestandteil der interzellulären Matrix.

· Lipoproteine, die nicht-kovalent gebundene Lipide als prothetischen Teil enthalten. Lipoproteine werden von Apolipoprotein-Proteinen gebildet, die Lipide an sich binden und die Funktion des Lipidtransports übernehmen.

· Metalloproteine, die nicht-hämkoordinierte Metallionen enthalten. Unter den Metalloproteinen gibt es Proteine, die Speicher- und Transportfunktionen erfüllen (z. B. eisenhaltiges Ferritin und Transferrin) und Enzyme (z. B. zinkhaltige Carboanhydrase und verschiedene Superoxiddismutasen, die Kupfer, Mangan, Eisen und andere Metallionen als aktive Zentren enthalten )

· Nukleoproteine, die nicht kovalent gebundene DNA oder RNA enthalten, insbesondere Chromatin, aus dem die Chromosomen bestehen, sind Nukleoproteine.

· Phosphoproteine, die kovalent gebundene Phosphorsäurereste als prosthetische Gruppe enthalten. Hydroxylgruppen von Serin oder Threonin sind an der Bildung einer Esterbindung mit Phosphat beteiligt. Milchkasein ist ein Phosphoprotein:

· Chromoproteine sind die Sammelbezeichnung für komplexe Proteine mit farbigen prosthetischen Gruppen unterschiedlicher chemischer Natur. Dazu gehören viele Proteine mit einer metallhaltigen Porphyrin-Prothesengruppe, die verschiedene Funktionen erfüllen – Hämoproteine (Proteine, die Häm als Prothesengruppe enthalten – Hämoglobin, Cytochrome usw.), Flavoproteine mit einer Flavingruppe usw.

1. Strukturelle Funktion

2. Schutzfunktion

3. Regulierungsfunktion

4. Alarmfunktion

5. Transportfunktion

6. Ersatzfunktion (Backup).

7. Rezeptorfunktion

8. Motor-(Motor-)Funktion

Regelmäßige Proteinsekundärstrukturen

Sekundärstrukturen zeichnen sich durch eine regelmäßige, periodische Form (Konformation) der Hauptkette mit unterschiedlichen Konformationen der Seitengruppen aus.

Sekundärstruktur der RNA

Beispiele für Sekundärstrukturen sind die Stammschlaufe und der Pseudoknoten.

Sekundärstrukturen in mRNA dienen der Regulierung der Translation. Beispielsweise hängt der Einbau der ungewöhnlichen Aminosäuren Selenomethionin und Pyrrolysin in Proteine von einer Stammschleife ab, die sich in der 3"-untranslatierten Region befindet. Pseudoknoten dienen für programmierte Veränderungen im Leserahmen von Genen.

siehe auch

Quartärstruktur

Anmerkungen

Wikimedia-Stiftung. 2010.

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In einer kompakteren Struktur im Vergleich zur Primärstruktur, in der die Wechselwirkung von Peptidgruppen unter Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen ihnen erfolgt.

Legen Sie das Eichhörnchen in Form eines Seils und einer Ziehharmonika

Es gibt zwei Arten solcher Strukturen: Legen Sie das Eichhörnchen in Form eines Seils Und ziehharmonikaförmig.

Die Bildung einer Sekundärstruktur wird durch den Wunsch des Peptids verursacht, eine Konformation mit der größten Anzahl an Bindungen zwischen Peptidgruppen anzunehmen. Die Art der Sekundärstruktur hängt von der Stabilität der Peptidbindung, der Beweglichkeit der Bindung zwischen dem zentralen Kohlenstoffatom und dem Kohlenstoff der Peptidgruppe und der Größe des Aminosäurerests ab.

All dies, gepaart mit der Aminosäuresequenz, führt anschließend zu einer streng definierten Proteinkonfiguration.

Es lassen sich zwei mögliche Varianten der Sekundärstruktur unterscheiden: eine α-Helix (α-Struktur) und eine β-faltete Schicht (β-Struktur). In der Regel sind beide Strukturen in einem Protein vorhanden, allerdings in unterschiedlichen Anteilen. Bei globulären Proteinen überwiegt die α-Helix, bei fibrillären Proteinen die β-Struktur.

Beteiligung von Wasserstoffbrückenbindungen an der Bildung der Sekundärstruktur.

Die Sekundärstruktur entsteht nur unter Beteiligung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen: Das Sauerstoffatom einer Gruppe reagiert mit dem Wasserstoffatom der zweiten, gleichzeitig bindet der Sauerstoff der zweiten Peptidgruppe an den Wasserstoff der dritten, usw.

α-Helix

Proteinfaltung in Form einer α-Helix.

Diese Struktur ist eine rechtsdrehende Helix, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidgruppen der 1. und 4., 4. und 7., 7. und 10. usw. Aminosäurereste gebildet wird.

Die Bildung einer Helix wird durch Prolin und Hydroxyprolin verhindert, die aufgrund ihrer Struktur einen „Bruch“ der Kette, ihre scharfe Biegung, verursachen.

Die Höhe der Helixwindung beträgt 0,54 nm und entspricht 3,6 Aminosäureresten, 5 volle Windungen entsprechen 18 Aminosäuren und belegen 2,7 nm.

β-fach gefaltete Schicht

Proteinfaltung zu einem β-Faltenblatt.

Bei dieser Faltungsmethode liegt das Proteinmolekül wie eine „Schlange“; entfernte Abschnitte der Kette liegen nahe beieinander. Dadurch können Peptidgruppen zuvor entfernter Aminosäuren der Proteinkette über Wasserstoffbrückenbindungen interagieren.

Sekundärstruktur von Proteinen ist eine Methode zur Faltung einer Polypeptidkette in eine kompaktere Struktur, bei der Peptidgruppen interagieren und Wasserstoffbrückenbindungen zwischen ihnen bilden.

Für die Sekundärstruktur gibt es zwei Möglichkeiten: in Form eines „Seils“ – α-Helix(α-Struktur) und in Form eines „Akkordeons“ – β-plissierte Schicht(β-Struktur). In einem Protein sind in der Regel beide Strukturen gleichzeitig vorhanden, jedoch in unterschiedlichen Anteilen. Bei globulären Proteinen überwiegt die α-Helix, bei fibrillären Proteinen die β-Struktur.

Die Sekundärstruktur wird gebildet nur unter Beteiligung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen: Das Sauerstoffatom einer Gruppe reagiert mit dem Wasserstoffatom der zweiten, gleichzeitig bindet der Sauerstoff der zweiten Peptidgruppe an den Wasserstoff der dritten usw.

α-Helix

Diese Struktur ist eine rechtsdrehende Spirale, gebildet durch Wasserstoff Verbindungen zwischen Peptidgruppen 1. und 4., 4. und 7., 7. und 10. usw. Aminosäurereste.

Spiralbildung wird verhindert Prolin und Hydroxyprolin, die aufgrund ihrer zyklischen Struktur einen „Bruch“ der Kette, ihre erzwungene Biegung, wie beispielsweise bei Kollagen, bewirken.

Die Höhe der Helixwindung beträgt 0,54 nm und entspricht 3,6 Aminosäureresten, 5 volle Windungen entsprechen 18 Aminosäuren und belegen 2,7 nm.

β-fach gefaltete Schicht

Die Rolle von Proteinen im Körper ist äußerst groß. Darüber hinaus kann ein Stoff einen solchen Namen erst tragen, wenn er eine vorgegebene Struktur annimmt. Bis zu diesem Zeitpunkt handelt es sich um ein Polypeptid, lediglich um eine Aminosäurekette, die ihre vorgesehenen Funktionen nicht erfüllen kann. IN Gesamtansicht Die räumliche Struktur von Proteinen (primär, sekundär, tertiär und Domäne) ist ihre dreidimensionale Struktur. Darüber hinaus sind Sekundär-, Tertiär- und Domänenstrukturen für den Körper am wichtigsten.

Voraussetzungen für das Studium der Proteinstruktur

Unter den Methoden zur Untersuchung der Struktur chemischer Substanzen nimmt die Röntgenkristallographie eine besondere Rolle ein. Dadurch erhalten Sie Informationen über die Reihenfolge der Atome in molekularen Verbindungen und deren räumliche Organisation. Vereinfacht ausgedrückt kann ein einzelnes Molekül geröntgt werden, was in den 30er Jahren des 20. Jahrhunderts möglich wurde.

Damals entdeckten Forscher, dass viele Proteine nicht nur eine lineare Struktur haben, sondern auch in Helices, Knäueln und Domänen lokalisiert sein können. Und als Ergebnis vieler wissenschaftlicher Experimente stellte sich heraus, dass die Sekundärstruktur eines Proteins die endgültige Form dafür ist Strukturproteine und Zwischenprodukt für Enzyme und Immunglobuline. Das bedeutet, dass Stoffe, die letztlich eine Tertiär- oder Quartärstruktur aufweisen, im Stadium ihrer „Reifung“ auch das für die Sekundärstruktur charakteristische Stadium der Spiralbildung durchlaufen müssen.

Bildung einer sekundären Proteinstruktur

Sobald die Synthese des Polypeptids an Ribosomen im groben Netzwerk des Zellendoplasmas abgeschlossen ist, beginnt sich die Sekundärstruktur des Proteins auszubilden. Das Polypeptid selbst ist ein langes Molekül, das viel Platz einnimmt und für den Transport und die Erfüllung seiner beabsichtigten Funktionen unpraktisch ist. Um seine Größe zu reduzieren und ihm besondere Eigenschaften zu verleihen, wird daher eine Sekundärstruktur entwickelt. Dies geschieht durch die Bildung von Alpha-Helices und Beta-Faltblättern. Auf diese Weise entsteht ein Protein mit Sekundärstruktur, das in Zukunft entweder in Tertiär- und Quartärstruktur übergeht oder in dieser Form verwendet wird.

Sekundärstrukturorganisation

Wie zahlreiche Studien gezeigt haben, ist die Sekundärstruktur eines Proteins entweder eine Alpha-Helix oder ein Beta-Faltblatt oder ein Wechsel von Regionen mit diesen Elementen. Darüber hinaus ist die Sekundärstruktur eine Methode zur Verdrehung und Helixbildung eines Proteinmoleküls. Dies ist ein chaotischer Prozess, der aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen auftritt, die zwischen den polaren Regionen der Aminosäurereste im Polypeptid entstehen.

Sekundärstruktur der Alpha-Helix

Da an der Biosynthese von Polypeptiden nur L-Aminosäuren beteiligt sind, beginnt die Bildung der Sekundärstruktur des Proteins mit der Drehung der Helix im Uhrzeigersinn (nach rechts). Es gibt streng genommen 3,6 Aminosäurereste pro Helixwindung und der Abstand entlang der Helixachse beträgt 0,54 nm. Das allgemeine Eigenschaften für die Sekundärstruktur des Proteins, die nicht von der Art der an der Synthese beteiligten Aminosäuren abhängen.

Es wurde festgestellt, dass nicht die gesamte Polypeptidkette vollständig helikal ist. Seine Struktur enthält lineare Abschnitte. Insbesondere ist das Pepsin-Proteinmolekül nur zu 30 % helikal, Lysozym zu 42 % und Hämoglobin zu 75 %. Dies bedeutet, dass die Sekundärstruktur des Proteins nicht unbedingt eine Helix ist, sondern eine Kombination seiner Abschnitte mit linearen oder geschichteten Abschnitten.

Sekundärstruktur der Beta-Schicht

Die zweite Art der strukturellen Organisation einer Substanz ist eine Beta-Schicht, bei der es sich um zwei oder mehr Stränge eines Polypeptids handelt, die durch eine Wasserstoffbindung verbunden sind. Letzteres geschieht zwischen freien CO-NH2-Gruppen. Auf diese Weise werden vor allem Strukturproteine (Muskelproteine) miteinander verbunden.

Die Struktur solcher Proteine ist wie folgt: Ein Strang des Polypeptids mit der Bezeichnung der Endabschnitte A-B verläuft parallel zum anderen. Die einzige Einschränkung besteht darin, dass das zweite Molekül antiparallel angeordnet ist und als BA bezeichnet wird. Dadurch entsteht eine Betaschicht, die aus einer beliebigen Anzahl von Polypeptidketten bestehen kann, die durch mehrere Wasserstoffbrückenbindungen verbunden sind.

Wasserstoffverbindung

Die Sekundärstruktur eines Proteins ist eine Bindung, die auf mehreren polaren Wechselwirkungen von Atomen mit unterschiedlichen Elektronegativitätsindizes basiert. Vier Elemente haben die größte Fähigkeit, eine solche Bindung einzugehen: Fluor, Sauerstoff, Stickstoff und Wasserstoff. Proteine enthalten alles außer Fluorid. Daher kann und wird eine Wasserstoffbindung gebildet, die es ermöglicht, Polypeptidketten zu Betaschichten und Alpha-Helices zu verbinden.

Das Auftreten einer Wasserstoffbrücke lässt sich am einfachsten am Beispiel von Wasser erklären, das ein Dipol ist. Sauerstoff trägt aufgrund seiner hohen Polarisation eine starke negative Ladung O-H-Verbindung Wasserstoff gilt als positiv. In diesem Zustand befinden sich Moleküle in einer bestimmten Umgebung. Darüber hinaus berühren sich viele von ihnen und kollidieren. Dann zieht Sauerstoff vom ersten Wassermolekül Wasserstoff vom anderen an. Und so weiter in der Kette.

Ähnliche Prozesse finden in Proteinen statt: Der elektronegative Sauerstoff einer Peptidbindung zieht Wasserstoff von einem beliebigen Teil eines anderen Aminosäurerests an und bildet so eine Wasserstoffbindung. Dabei handelt es sich um eine schwache polare Konjugation, deren Aufbrechen etwa 6,3 kJ Energie erfordert.

Im Vergleich dazu benötigt die schwächste kovalente Bindung in Proteinen 84 kJ Energie, um aufzubrechen. Das stärkste kovalente Bindung wird 8400 kJ erfordern. Die Anzahl der Wasserstoffbrückenbindungen in einem Proteinmolekül ist jedoch so groß, dass ihre Gesamtenergie es dem Molekül ermöglicht, unter aggressiven Bedingungen zu existieren und seine räumliche Struktur beizubehalten. Aus diesem Grund gibt es Proteine. Die Struktur dieser Art von Protein sorgt für die Kraft, die für die Funktion von Muskeln, Knochen und Bändern erforderlich ist. Die Bedeutung der Sekundärstruktur von Proteinen für den Körper ist enorm.