Sie treten in die Atmungskette ein, wo sie eine Reihe von Stadien durchlaufen, allmählich auf immer niedrigere Energieniveaus absinken und von einer Verbindung akzeptiert werden, die als letzter Elektronenakzeptor dient. Der Elektronentransfer führt zu einer signifikanten Änderung der freien Energie im System. In der vollkommensten Form und Gleichförmigkeit tritt die Atmungskette in Eukaryoten auf, wo sie in der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert ist. Bei Eubakterien fallen die Atmungsketten durch die Vielfalt ihrer spezifischen Organisation auf, während sie grundlegende Ähnlichkeiten in Struktur und Funktion beibehalten.
Respiratorische Elektronentransportketten bestehen aus einer Vielzahl von in der Membran lokalisierten Trägern, mit deren Hilfe Elektronen übertragen werden oder zusammen mit Protonen, d.h. in Form von Wasserstoffatomen oder ohne sie. Die in der Membran lokalisierten Bestandteile der Kette sind Träger von Proteinen (Flavoproteine, FeS-Proteine, Cytochrome) oder Nichtprotein- (Chinonen) Natur. Flavoproteine und Chinone übernehmen die Übertragung von Wasserstoffatomen, während FeS-Proteine und Cytochrome Elektronen tragen.
Bei der Untersuchung der Atmungsketten sind zwei membrangebundene Flavoproteine von besonderem Interesse: die Succinatdehydrogenase, die die Oxidation von Succinat in CTA katalysiert, und die NAD(P)*H2-Dehydrogenase, die die Reduktion ihrer prosthetischen Flavingruppe katalysiert, gekoppelt mit der Oxidation von NAD (P) * H2.
Eisenserozentren enthaltende Proteine sind am respiratorischen Elektronentransport beteiligt (Abb. 58). Sie sind Bestandteil einiger Flavoproteine wie Succinat und NAD(P)*H2-Dehydrogenasen oder dienen als einzige prothetische Proteingruppen. Atemketten enthalten eine große Anzahl von FeS-Zentren. Es gibt wahrscheinlich etwa ein Dutzend dieser Proteine, die in der mitochondrialen Elektronentransportkette funktionieren. Je nach Struktur können FeS-Zentren den gleichzeitigen Transfer von 1 oder 2 Elektronen durchführen, was mit einer Valenzänderung der Eisenatome verbunden ist.
Chinone sind fettlösliche Verbindungen mit einem langen terpenoiden "Schwanz", der mit dem Chinoidkern verbunden ist und zu einer reversiblen Oxidation - Reduktion durch Zugabe von 2 Wasserstoffatomen fähig ist (Abb. 93, C). Am häufigsten ist Ubichinon, das in der Atmungskette an der Stelle zwischen Flavoproteinen und Cytochromen wirkt. Im Gegensatz zu anderen elektronischen Trägern sind Chinone nicht an bestimmte Proteine gebunden. Ein kleiner Pool von Ubichinon wird in der Lipidphase der Membranen gelöst.
Cytochrome, die an teilnehmen letzte Stufe Elektronentransportketten sind eine Gruppe von Proteinen, die prosthetische Eisen-Porphyrin-Gruppen (Häme) enthalten. Mit Hilfe von Cytochromen wird ein Elektronentransfer durchgeführt, bei dem sich die Wertigkeit von Eisen ändert:
Fe ++ wandelt sich reversibel in Fe +++ + e . um
In Mitochondrien wurden fünf Cytochrome (b, c, c1, a, a3) gefunden, die sich in Absorptionsspektren und Redoxpotentialen unterschieden. Die Unterschiede in diesen Parametern sind auf die Proteinkomponenten der Cytochrome, die Natur der Seitenketten ihrer Porphyrine und die Art und Weise zurückzuführen, wie Häm an Proteine gebunden ist. Die terminalen Cytochrome (a + a3) übertragen Elektronen auf molekularen Sauerstoff, der die eigentliche Cytochromoxidase darstellt, in deren Reaktionszentrum neben zwei Hämen zwei Kupferatome enthalten sind. Die Wasserbildung findet statt, wenn 4 Elektronen auf ein Sauerstoffmolekül übertragen werden. Einige Cytochromoxidasen übertragen nur 2 Elektronen auf O2, was zur Bildung von Wasserstoffperoxid führt. Wasserstoffperoxid wird weiter durch Katalase oder Peroxidase zerstört.
So besteht die Atmungskette des Elektronentransports in Mitochondrien aus einer Vielzahl von Zwischenträgern, die den Elektronentransport von organischen Substraten zu O2 durchführen. Die Reihenfolge ihrer Lage, in Abb. 94, wird durch verschiedene Arten von Daten bestätigt: die Werte der Redoxpotentiale der Träger, Hemmanalyse.
Es wurden Inhibitoren gefunden, die spezifisch auf bestimmte Teile der Atmungskette wirken. Amital und Rotenon blockieren den Elektronentransfer bis zum Cytochrom b und wirken vermutlich auf die NAD(P)*H2-Dehydrogenase. Antimycin A (ein von Streptomyces produziertes Antibiotikum) hemmt die Übertragung von Elektronen von Cytochrom b auf Cytochrom c1. Cyanid, Kohlenmonoxid und Azid blockieren die letzte Stufe des Elektronentransfers von Cytochrom a + a3 auf molekularen Sauerstoff und hemmen die Cytochromoxidase. Wird der Elektronentransfer in der Elektronentransportkette durch bestimmte Inhibitoren blockiert, so liegen die im Bereich vom Substrat zum Ort der Inhibitorwirkung befindlichen Träger in reduzierter Form vor und die Träger hinter dem Ort der Inhibitorwirkung - in oxidierter Form.
Welche Organisationsformen der Atmungskette finden sich in Eubakterien, d.h. über bestimmte Ansätze zu seiner endgültigen Bildung? Gruppen von primären anaeroben Chemoheterotrophen haben kein entwickeltes System des membrangebundenen Elektronentransports. Photosynthetische Eubakterien haben ein vollständig ausgebildetes respiratorisches Elektronentransportsystem.
Die Struktur der Atmungskette (DC), Komplexe, Inhibitoren. Der Mechanismus der Arbeit. Koppelpunkte, Redox-Wert von DC-Komponenten. R / O-Verhältnis, sein Wert.
Die phasenweise „kontrollierte Verbrennung“ wird durch die zwischenzeitliche Einbindung von Atmungsenzymen mit unterschiedlichem Redoxpotential erreicht. Redoxpotential (Redoxpotential) bestimmt die Richtung der Übertragung von Protonen und Elektronen durch Enzyme der Atmungskette (Abb. 1).
Redoxpotential wird ausgedrückt Wert der elektromotorischen Kraft (in Volt)), die in der Lösung zwischen dem Oxidationsmittel und dem Reduktionsmittel auftritt, in einer Konzentration von 1,0 mol/L bei 25 °C vorliegt (bei pH = 7,0 stehen beide im Gleichgewicht mit der Elektrode, die reversibel Elektronen aus dem . aufnehmen kann Reduktionsmittel). Bei pH = 7,0 beträgt das Redoxpotential des H2 / 2H + + 2ē-Systems – 0,42 v. Unterschrift – bedeutet, dass dieses Redoxpaar leicht Elektronen spendet, d.h. spielt die Rolle eines Restaurators, Zeichen + gibt die Fähigkeit eines Redoxpaares an, Elektronen aufzunehmen, d.h. die Rolle eines Oxidationsmittels spielen. Zum Beispiel ist das Redoxpotential des NADH ∙ H + / NAD + Paares gleich - 0.32 v, was seine hohe Fähigkeit zur Elektronenabgabe anzeigt, und das Redoxpaar ½O 2 / H 2 O hat den größten positiven Wert +0.81 v , die. Sauerstoff hat die höchste Fähigkeit, Elektronen aufzunehmen.
Bei der Oxidation von AcCoA in CTX gelangen die reduzierten Formen von NADH2 und FADH2 in den Gleichstrom, wo die Energie von Elektronen und Protonen in die Energie hochenergetischer ATP-Bindungen umgewandelt wird.
DC ist eine Gruppe von Dehydrogenasen, die Elektronen und Protonen vom Substrat zum Sauerstoff transportieren.
Die Prinzipien der Gleichstromfunktion basieren auf dem 1. und 2. Hauptsatz der Thermodynamik.
Treibende Kraft DC ist der ORP-Unterschied. Die Gesamtdifferenz der gesamten DC beträgt 1,1 V. Die Phosphorylierungspunkte sollten einen ORP-Abfall von 0,25 - 0,3 V aufweisen.
1. Das NAD-H-Paar hat ein ORP = 0,32 V.
2. Paar Q-b- / - / - - 0 V.
3.O2 - hat +0,82 V.
DC ist in der inneren mitochondrialen Membran lokalisiert und hat 2 Möglichkeiten zur Einführung von Elektronen und Protonen oder 2 Eingänge; DC bildet 4 Komplexe.
1 Eingang: NAD-abhängig (Elektronen und Protonen stammen aus allen NAD-abhängigen Reaktionen).
2 Eingang: FAD-abhängig
ÜBER ----> FP
Q ---> b ---> c 1 ---> c ---> aa 3 ----> 1 / 2O 2
Bernsteinsäure ----> FP
Atmungskette - eine Form der biologischen Oxidation.
Die Gewebeatmung ist eine Folge von Redoxreaktionen, die in der inneren Mitochondrienmembran unter Beteiligung von Enzymen der Atmungskette ablaufen. Die Atmungskette hat eine klare Strukturorganisation, ihre Bestandteile bilden Atemkomplexe, deren Reihenfolge vom Wert ihres Redoxpotentials abhängt (Abbildung 5.1). Die Anzahl der Atmungsketten in einer einzelnen Mitochondrie aus Zellen verschiedener Gewebe ist nicht gleich: In der Leber - 5000, im Herzen - etwa 20.000, daher unterscheiden sich Myokardiozyten durch eine intensivere Atmung als Hepatozyten.
Die biologische Oxidation ist eine Reihe von Oxidationsreaktionen von Substraten in lebenden Zellen, deren Hauptfunktion darin besteht, Energie für den Stoffwechsel bereitzustellen.
Die Hauptfunktionen oxidativer Prozesse:
1) Energiereserve in recycelbarer Form,
2) Ableitung von Energie in Form von Wärme,
3) die Bildung von nützlichen Verbindungen,
4) die Aufspaltung von Schadstoffen.
Unterschiede zwischen biologischer Oxidation und Verbrennung
Die biologische Oxidation ist keine einstufige exotherme Reaktion, sondern eine Reaktionskette, bei der Energie freigesetzt, als Wärme abgeführt und in ATP akkumuliert wird.
Die biologische Oxidation ist ein enzymatischer Prozess.
Die biologische Oxidation findet bei niedrigen Temperaturen und in Gegenwart von Wasser statt.
Bei der Verbrennung organischer Stoffe wird durch die Oxidation von Kohlenstoff zu Energie frei Kohlendioxid und bei der biologischen Oxidation aufgrund der Wasserstoffoxidation die Sauerstoffreduktion zu Wasser.
Die Geschichte der Entwicklung der Theorie der biologischen Oxidation.
Bachs Oxidase-Theorie
Der Weg des Sauerstoffs in der Luft zum Substrat führt über Peroxid.
Molekulare Sauerstoffaktivierung:
a) Oxygenase + О 2 Oxygenase + Peroxid
b) Oxygenase + Substrat Oxygenase + oxidiertes Substrat.
V.I.Palladins Theorie
Die Oxidation in einem lebenden Organismus erfolgt durch Dehydrierung.
Der Akzeptor von Wasserstoff kann nicht nur Sauerstoff, sondern auch eine andere Substanz sein.
Essenz der Oxidation
Chemische Reaktionen, bei denen ein Elektron von einem Molekül auf ein anderes übertragen wird, nennt man Redox.
Elektronenspendende Verbindungen, Elektronendonatoren oder Reduktionsmittel.
Verbindungen, die ein Elektron anhängen
Elektronenakzeptoren oder Oxidationsmittel.
Oxidationsmittel und Reduktionsmittel wirken als konjugierte Redoxpaare (Redoxpaare).
Fe + ē Fe
Oxidationsmittel, Reduktionsmittel,
Spenderakzeptor
Jedes Redoxpaar ist durch ein Standardpotential (in Volt) gekennzeichnet
Redoxpotential
Das Redoxpotential gibt die Richtung des Elektronentransfers an.
Beim Vergleich des Redoxpotentials des Systems mit einer normalen Wasserstoffelektrode, deren Potential Null ist, werden Werte erhalten, die die Redoxfähigkeiten der Substanz widerspiegeln.
Gewebeatmung- eine Art der biologischen Oxidation, bei der Sauerstoff ein Elektronenakzeptor ist
Substrate für die Gewebeatmung:
Aminosäuren,
α-Glycerophosphat,
Fettsäure.
Säuren des Krebszyklus (Isocitrat, α-Ketoglutarat, Succinat, Malat),
Die Gewebeatmung wird mit den Enzymen der Atmungskette durchgeführt.
Schema der Energieumwandlung in lebenden Zellen: Gewebeatmung, ATP-Bildung und Verwendungsmöglichkeiten.
MIT 
ATP-Struktur
Methoden zur Synthese von ATP
Atmungskette - eine Sequenz von Oxidoreduktasen in der inneren Membran der Mitochondrien, die die Übertragung von Elektronen und Protonen vom Substrat auf molekularen Sauerstoff durchführen.
Mitochondrien
Übertragung von Elektronen und Protonen unter Beteiligung von Zwischenträgern.
SH2 - anfänglicher Donor von Protonen und Elektronen;
P1, P2, P3, P4 - Zwischenträger;
E1, E2, E3, E4 - Enzyme von Redoxreaktionen
Die Atmungskette ist der Hauptenergielieferant für die Synthese hochenergetischer Bindungen von ATP-Molekülen im Prozess der oxidativen Phosphorylierung.
Aufrechterhaltung des Wärmehaushalts im Körper. 57 % der Energie werden als Wärme freigesetzt.
Komponenten der Atemkette
Wasserstoff tritt in Form von NADH2 in die Atmungskette ein, da die meisten Dehydrogenasen in den Mitochondrien NAD-abhängig sind, sowie wenn sie auf das Substrat Flavin-Dehydrogenase (Coenzym FAD) einwirken.
NAD-abhängige Dehydrogenasen
Elektronen und Protonen werden direkt vom Substrat aufgenommen:
S -HH + ÜBER + S + NADH + H +
Die NAD-Kollektorfunktion sammelt Elektronen und Protonen vom Substrat.
Die meisten Dehydrogenasen haben NAD, aber es kann auch NADP (G-6-FDG) geben.
Einige der Pyridin-abhängigen Dehydrogenasen sind in den Mitochondrien lokalisiert, andere im Zytoplasma.
Die zytosolischen und mitochondrialen Pools von NAD und NADP sind durch eine mitochondriale Membran voneinander getrennt, die für diese Coenzyme undurchlässig ist.
Shuttle-Mechanismen transferieren reduzierte Nukleotide (NADH + H) aus dem Zytoplasma in die Mitochondrien /
Im Zytoplasma wird Oxalacetat zu Malat reduziert, das in die Mitochondrien eindringt.
In Mitochondrien wird Malat unter der Wirkung von mitochondrialer MDH in PAC umgewandelt und NADH + H überträgt Elektronen und Protonen auf die Atmungskette.
Oxidations-Reduktionssystem der Atmungskette
D 
Die Atmungskette umfasst 4 Enzymkomplexe, die die Oxidation von NADH + H mit Sauerstoff katalysieren.
Die NADH-KoQ-Reduktase katalysiert den Elektronentransfer von NADH auf KoQ.
NADH-Dehydrogenase,
Nicht-Häm-FeS - Cluster,
NADH-Dehydrogenase
Flavoprotein,
befindet sich in der inneren Membran der Mitochondrien.
Das Coenzym ist FMN, das Elektronen von NADH + H aufnimmt.
FMN + NADH + H FMNN 2 + ÜBER
In FeS-Proteinen ist Eisen an einen Schwefelrest gebunden.
Succinat-KoQ-Reduktase katalysiert den Elektronentransfer von Succinat auf KoQ
Dieser Komplex umfasst:
Nicht-Häm-Fe,
SDH - Flavoprotein,
fest mit der inneren Membran der Mitochondrien verbunden.
Das Coenzym ist FAD.
KoQ (Ubichinon)
Quellen für Ubichinon sind die Vitamine K und E.
KoQ befindet sich in der Atmungskette zwischen Flavinenzymen und Cytochromen.
KoQ + FMNN 2 KoQH 2 + FMN
Ubichinon ist ein Sammler, da es wiedergewonnenes sammelt
Äquivalente nicht nur von NADH-DG, sondern auch von SDG
und andere Komponenten.
KoQH2 - Cytochrom-C-Reduktase katalysiert den Elektronentransfer von KoQH2 auf Cytochrom
Der Komplex umfasst:
Cytochrom B,
Cytochrom C1,
Nicht-Häm-Fe,
Cytochrome sind komplexe eisenhaltige Proteine, die rot gefärbt sind.
Das Coenzym ähnelt Häm, aber das Eisen in den Cytochromen ändert seine Wertigkeit.
Zuerst von McMunn beschrieben, von Keilin untersucht.
Cytochrome tragen Elektronen.
Es sind 25-30 verschiedene Cytochrome bekannt, die sich unterscheiden:
Redoxpotential,
Absorptionsspektrum,
Molekulargewicht
Löslichkeit in Wasser.
NS 
rostetische Hämgruppe in der Struktur der Cytochrome.
Bindung von Häm an den Proteinteil von Cytochrom C
Cytochromoxidase katalysiert die Übertragung von Elektronen von Cytochrom C auf Sauerstoff.
Der Komplex umfasst:
Cytochrom a,
Cytochrom a3,
Nicht-Häm-Fe,
Cytochromoxidase unterscheidet sich von anderen Cytochromen:
Anwesenheit von Kupfer,
reagiert mit Sauerstoff,
Protonenpumpe.
Dieses Enzym enthält 4 Redoxzentren:
Cytochrom C CuA gem A Häm a 3 CuB О 2
Cu + e Cu
Beim Transport eines Elektrons werden zwei Wasserstoffionen übertragen, von denen eines bei der Reduktion von Sauerstoff zu Wasser verwendet wird und das andere die Membran passiert.
Sauerstoff, der aus dem Blut in die Mitochondrien gelangt, bindet an das Eisenatom im Cytochrom-a-Häm.
Dann ist jedes der Atome des Sauerstoffmoleküls
bindet jeweils 2 Elektronen und 2 Protonen,
sich in ein Wassermolekül verwandeln.
Protonen stammen aus der aquatischen Umgebung.
4ē + 4H + O2 2H2 0
Pro Tag werden 200 - 400 ml Wasser synthetisiert - körpereigenes Wasser.
Der gesamte Oxidationsprozess von NADH + H in der Atmungskette ist mit der Übertragung von 10H von der Innenseite der Membran nach außen verbunden.
An diesem Prozess sind die Komplexe I, III, IV beteiligt.
Komplex II überträgt Wasserstoff von Succinat auf KoQ. Dieser Komplex ist nicht direkt an der Energiebildung beteiligt.
Störungen der Atmungskette
Der Zustand der tödlichen mitochondrialen Myopathie im Kindesalter und der Nierenfunktionsstörung.
Es ist mit einer Abnahme der Aktivität oder einem vollständigen Fehlen der meisten Oxidoreduktasen der Atmungskette verbunden.
Die Verteilungsreihenfolge der Enzyme in der Atmungskette wird durch das Redoxpotential bestimmt.
Das Redoxpotential ändert sich in der Kette, da die Elektronen beim Durchlaufen der Kette freie Energie verlieren und auf ein niedrigeres Energieniveau gehen.
Das Substrat sollte ein negativeres Potenzial haben als das Trägerenzym:
Glukose (-0,5 V) wird ganz am Anfang der Atmungskette eingeschaltet.
Ascorbinsäure (+ 0,2 V) ist von Cytochrom C1 enthalten.
Elektronen können alle Träger vom Substrat zum Sauerstoff passieren.
Verkürzte Ketten
Succinat spendet Elektronen an FAD KoQ Cytochrome О 2. Das Redoxpotential von Succinat beträgt -0,13.
Aminosäuren Flavinenzyme (Aminosäureoxidasen) О 2 Н 2 О 2.
Atemhemmer
Das Insektizid Rotenon blockiert NADH-DH. Barbiturate blockieren den Übergang von AF zu Ubichinon.
Antimycin A blockiert das Stadium: Cytochrom B Cytochrom C.
Cyanide, Kohlenmonoxid - Cytochromoxidase-Hemmer. Blausäure reagiert mit Fe, Kohlenmonoxid mit Fe.
Kaskadierende Energiefreisetzung in der Atmungskette
Der Durchgang eines Elektrons entlang der Kette wird von einer schrittweisen, gestuften, fraktionierten Energiefreisetzung begleitet.
Der Gesamtenergieabfall im Atemkreislauf von - 0,32 auf +0,82 beträgt 1,14 V.
Die in der Kaskade freiwerdende Energie kann genutzt werden.
Die Übertragung eines Elektronenpaares von NADH + H auf Sauerstoff ergibt 52,6 kcal.
Da die Energie der Elektronen nicht "in Reserve" gespeichert werden kann, wird sie in Energie umgewandelt chemische Bindungen ATP.
Es gibt 2 Arten von Atmungsketten:
im Zusammenhang mit Energietransport,
nicht mit Energietransport verbunden.
Die Gewebeatmung umfasst:
Entfernung von Wasserstoff aus dem Substrat,
mehrstufiger Prozess der Elektronenübertragung auf Sauerstoff.
Der Elektronentransfer geht mit einer Abnahme der freien Energie einher.
Ein Teil der Energie wird in Form von Wärme abgegeben und 40 % werden für die Synthese von ATP verwendet.
Redoxenzyme, die den Elektronentransfer und die oxidative Phosphorylierung katalysieren, sind in der Lipidschicht der inneren mitochondrialen Membran von Zellen lokalisiert.
Der Transport von Elektronen zum Sauerstoff in Mitochondrien (Abb. 13.3) erfolgt in mehreren Stufen und ist eine Kette von Elektronenüberträgern, in der das Redoxpotential bei Annäherung an den Sauerstoff ansteigt (entsprechend sinkt das Reduktionspotential). Diese Transportsysteme hab den namen Atmungsketten.
Reis. 13.3.
Die meisten Elektronenpaare gelangen durch die Wirkung von Enzymen (Dehydrogenasen), die die Coenzyme NAD + und NADP + als Elektronenakzeptoren verwenden, in die Atmungskette. Diese ganze Gruppe von Enzymen wird als NAO(P)-abhängige Dehydrogenasen bezeichnet.
Coenzyme NAD + (Nikotinamidadenindinukleotid), FAD und FMN (Flavinadenindinukleotid und Flavinmononukleotid), Coenzym Q (CoQ), eine Familie hämhaltiger Proteine - Cytochrome (bezeichnet als Cytochrome b, Q, C, A, A3) und Proteine, die Nicht-Häm-Eisen enthalten, sind Zwischenvektoren in der Atmungskette bei höheren Organismen. Der Prozess beginnt mit der Übertragung von Protonen und Elektronen vom oxidierten Substrat auf die Coenzyme NAD + oder FAD und der Bildung von NADH und FADH2.
Die anschließende Bewegung der Elektronen von NADH und FADH 2 zu Sauerstoff kann mit dem Herunterrutschen einer Treppe verglichen werden, deren Stufen Elektronenträger sind. Bei jedem Schritt wird von Schritt zu Schritt ein Teil der freien Energie freigesetzt (siehe Abbildung 13.3).
Drei Proteinkomplexe (I, III, IV) und zwei mobile Trägermoleküle: Ubichinon (Coenzym Q) und Cytochrom C sind an der Übertragung von Elektronen von organischen Substraten auf molekularen Sauerstoff beteiligt.
Reis. 13.4. Häm-Molekülstruktur, z = 2* oder 3 +
Auch die Succinat-Dehydrogenase, die zum Krebs-Zyklus selbst gehört, kann als Komplex II der Atmungskette angesehen werden.
Atemkettenkomplexe werden aus einer Vielzahl von Polypeptiden aufgebaut und enthalten eine Reihe verschiedener Redox-Coenzyme, die mit Proteinen assoziiert sind.
Elektronenträger Cytochrome(so genannt wegen ihrer Farbe) sind Proteine, die als prothetische Gruppe verschiedene Gruppen enthalten Edelsteine. Hemes-Typ B Hämoglobinen entsprechen. Häm ist kovalent an ein Protein gebunden (Abbildung 13.4).
Cytochromen gemeinsam ist die Fähigkeit des Eisenions, das im Häm enthalten ist, die Oxidationsstufe während des Elektronentransfers zu ändern: 
Flavin-abhängige Dehydrogenasen- Dies sind Proteine, bei denen die Sulfhydrylgruppen des zum Protein gehörenden Cysteins an Eisenatome gebunden sind, wodurch Eisen-Schwefel-Komplexe (Zentren) gebildet werden. Wie in Cytochromen können Eisenatome in solchen Zentren Elektronen abgeben und aufnehmen, wobei sie abwechselnd in den Ferri- (Fe +3) und Ferro- (Fe +2) Zustand übergehen.
Eisen-Schwefel-Zentren wirken in Verbindung mit den Flavin-haltigen Enzymen FAD oder FMN.
FPavinadenindinukleotid(FAD) ist ein Derivat von Vitamin B2 (Riboflavin). Beim Reduzieren bindet FAD (oxidierte Form) zwei Wasserstoffatome und wird zu FADH 2 (reduzierte Form):
Ein weiterer Elektronenüberträger dieser Gruppe, Flavinmononukleotid (FMN), ist ebenfalls ein Derivat von Vitamin B2 (unterscheidet sich von Vitamin B2 nur in Gegenwart einer Phosphatgruppe).
Beide Flavin-Coenzyme können in Form der sogenannten Semichinone- freie Radikale, die durch die Übertragung nur eines Elektrons auf FAD oder FMN entstehen:
Die allgemeine Bezeichnung verschiedener Flavoproteine, die sich in der Proteinkomponente des Enzyms unterscheiden, lautet „FP“.
Pyridin-abhängige Dehydrogenasen bekam diesen Namen, weil die Coenzyme für sie NAD + und NADP + sind, in deren Molekülen sich ein Derivat befindet Pyridin - Nicotinamid:
Die von diesen Enzymen katalysierten Reaktionen lassen sich wie folgt darstellen:
Mit NAD + assoziierte Dehydrogenasen sind hauptsächlich am Atmungsprozess beteiligt, d.h. im Prozess des Elektronentransfers von Substraten auf Sauerstoff, während Dehydrogenasen, die mit NADP + assoziiert sind, hauptsächlich am Transfer von Elektronen von Substraten, die aus katabolen Reaktionen zu reduktiven Reaktionen der Biosynthese resultieren, beteiligt sind.
Der einzige Nicht-Protein-Elektronenträger ist Ubichinon, so genannt, weil dieses Chinon überall vorkommt (von allgegenwärtig- allgegenwärtig). Es wird als CoQ oder einfach Q abgekürzt. Beim Reduzieren bindet Ubichinon nicht nur Elektronen, sondern auch Protonen. Mit Ein-Elektronen-Transfer wird es zu Semichinon, Zweielektronen - in Hydrochinon.
Die Reihenfolge der Elektronenüberträger in der mitochondrialen Atmungskette kann durch das folgende Diagramm dargestellt werden:
Dieses Schema wird durch eine Kette von sequentiellen Reaktionen beschrieben: 
Auf diese Weise erreichen Elektronen aus den Substraten über die Atmungskette den endgültigen Akzeptor - den Luftsauerstoff. Das entstehende Wasser wird Stoffwechselwasser genannt.
Die Aufspaltung von Wasserstoff in Protonen und Elektronen in der Mitochondrienmembran ist eine Elektronentransportkette, die wie eine Protonenpumpe funktioniert und Wasserstoffionen aus dem extrazellulären Raum zur Außenseite der Membran pumpt.
Gesamt Elektronentransportkette(engl. Elektronentransportkette) umfasst eine Vielzahl von Proteinen, die in 4 großen membrangebundenen Mulenzymkomplexen organisiert sind. Es gibt auch einen anderen Komplex, der nicht am Elektronentransfer beteiligt ist, sondern ATP synthetisiert.
Die Struktur enzymatischer Komplexe
Atmungskette
1 Komplex. NADH-CoQ-Oxidoreduktase
Dieser Komplex hat auch einen Arbeitstitel NADH-Dehydrogenase, enthält FMN, 42 Proteinmoleküle, von denen mindestens 6 Eisen-Schwefel-Proteine sind.
Funktion
- Nimmt Elektronen von NADH auf und überträgt sie auf Coenzym Q(Ubichinon).
Eisen-Schwefel-Proteine (FeS-Proteine) sind Proteine, die Eisenatome enthalten, die mit Schwefelatomen und mit Schwefel in Cysteinresten verbunden sind. Als Ergebnis wird ein Eisen-Schwefel-Zentrum gebildet.
2 komplex. FAD-abhängige Dehydrogenasen
Dieser Komplex existiert als solcher nicht, seine Zuteilung ist bedingt. Es enthält FAD-abhängige Enzyme befindet sich auf der inneren Membran - zum Beispiel Acyl-SCoA-Dehydrogenase(β-Oxidation Fettsäuren), Succinat-Dehydrogenase(Tricarbonsäurezyklus), mitochondrial Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase(Shuttle-Mechanismus der Übertragung von Wasserstoffatomen).
Funktion
- Reduktion von FAD in Redoxreaktionen.
- Sicherstellung des Elektronentransfers von FADH 2 auf die Eisen-Schwefel-Proteine der inneren Mitochondrienmembran. Dann fallen diese Elektronen auf Coenzym Q (Ubichinon).
3 komplex. CoQ-Cytochrom C-Oxidoreduktase
Andernfalls wird dieser Komplex als Cytochrom bezeichnet. mit Reduktase. Es enthält Moleküle Cytochrom B und Cytochrom C 1 , Eisen-Schwefel Proteine. Der Komplex besteht aus 2 Monomeren mit jeweils 11 Polypeptidketten.
Funktion
- Nimmt Elektronen von . auf Coenzym Q und überträgt sie an Cytochrom mit .
- Es überträgt 2 H + -Ionen auf die äußere Oberfläche der inneren Mitochondrienmembran.
Über die Menge der transportierten H + -Ionen unter Beteiligung des 3. und 4. Komplexes herrscht Uneinigkeit. Einigen Berichten zufolge trägt der dritte Komplex 2 H + -Ionen und der vierte Komplex trägt 4 H + -Ionen. Im Gegensatz dazu trägt der dritte Komplex nach anderen Autoren 4 H + -Ionen und der vierte Komplex trägt 2 H + -Ionen.
4 komplex. Cytochrom c-Sauerstoff-Oxidoreduktase
Dieser Komplex enthält Cytochrome ein und ein 3 , es heißt auch Cytochromoxidase, besteht aus 13 Untereinheiten. Der Komplex enthält Ionen Kupferüber die HS-Gruppen von Cystein mit den Proteinen des Komplexes verbunden und bilden Zentren, die denen in Eisen-Schwefel-Proteinen ähnlich sind.
Funktion
- Nimmt Elektronen von . auf Cytochrom mit und überträgt sie an Sauerstoff mit Wasserbildung.
- Es überträgt 4 H + -Ionen auf die äußere Oberfläche der inneren Mitochondrienmembran.
5 Komplex
Der fünfte Komplex ist ein Enzym ATP-Synthase bestehend aus vielen Proteinketten, unterteilt in zwei große Gruppen:
- eine Gruppe bildet Untereinheit F o(ausgesprochen mit dem Laut "o", nicht "null", da Oligomycin-empfindlich) - seine Funktion kanalbildend, entlang dessen rauschen die nach außen gepumpten Wasserstoffprotonen in die Matrix.
- eine andere Gruppe bildet Untereinheit F 1- seine Funktion katalytisch, sie ist es, die mit der Energie von Protonen ATP synthetisiert.
Der Arbeitsmechanismus der ATP-Synthase heißt
